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eise than the influence of light; or because the}^ are more sensitive 

 or react more promptl)" to Single Stimuli than AntJioceros ; or because 

 at sunset the lost Stimulus is sufficient to induce and fix dorsiven- 

 trality betöre the morning light can balance this iniiuence. 



E. Drabble (Liverpool). 



Samuely, F., Die neueren Forschungen auf dem Gebiet der 

 Eiweisschemie und ihre Bedeutung für die Ph3'siologie. 

 (Biol. Centralblatt XXVI. p. 370—384 und 430—448. 1906.) 



Wenn man Eiweisskörper mit konzentrierten Mineralsäuren kocht, 

 oder wenn man ein proteolytisches Ferment, z.B. Trypsin, hinrei- 

 chend lange Zeit auf Eiweiss einwirken lässt, so spaltet sich das 

 Molekül über die Zwischenstufen der Albumosen und Peptone in 

 zahlreiche Monoamino-, Diamino- und Ox3"aminosäuren. Es ist nun 

 Emil Fischer zunächst gelungen, durch neue Methoden der Spaltung 

 und des Aufbaues die Zahl der bekannten Aminosäuren zu vermehren 

 und eine exakte Trennung aus ihren Gemischen herbeizuführen. 



Die bei der Spaltung von Eiweiss gewonnenen natürlichen 

 Aminosäuren sind bis auf zwei (Glykokoll und Serin) optisch aktiv, 

 links drehend. Die synthetischen Säuren dagegen stellen sämtlich 

 racemische Formen dar und sind also inaktiv. Fischer hat diese 

 inaktiven Säuren in die optischen Komponenten getrennt. 



Die Aminosäuren bilden vermöge ihrer Karboxylgruppe mit 

 Äthyl- oder Methylalkohol Ester, die bei bestimmter Temperatur 

 sieden und sich also destillieren lassen. Durch fraktionierte Destil- 

 lation gelingt es, die verschiedenen Ester voneinander zu trennen 

 (Estermethode Fischers). 



Mit Hilfe dieser Methode lassen sich mit einem hohen Grad von 

 Sicherheit die Monoaminosäuren auffinden. Die von Fischer neu 

 entdeckten Aminosäuren im Protein sind das Prolin ( -Pyrrolidin- 

 karbonsäure) und Oxj^prolin (Oxy-^-Pj^rrolidinkarbonsäure). Sie 

 wurden im Kasein entdeckt und konnten später in allen Proteinen 

 nachgewiesen werden. 



Die Frage, ob die bei der Hydrolyse entstehenden Aminosäuren 

 primär im Eiweissmolekül vorhanden sind, oder erst sekundär durch 

 Säure resp. Fermentwirkung entstehen, lässt sich nicht für alle Sub- 

 stanzen einheitlich beantworten. Man hat sich zunächst vorgestellt 

 (Low), dass einzelne Aminosäuren aus gemeinsamen Grundkomplexen 

 und Atomgruppierungen hervorgehen. Da aber bei verschiedenartiger 

 Spaltung immer dieselben Produkte entstehen, dürfte die Mehrzahl 

 dieser Säuren als präformierte Substanzen gelten. Aus ihrer Gegen- 

 wart erklären sich manche Reaktionen des originären Eiweissmoleküls. 

 Für das Prolin und Oxyprolin hat Fischer die Möglichkeit des 

 sekundären Entstehens aus Diaminosäuren in Betracht gezogen. 



Mit den bisher bekannten Aminosäuren ist die Zahl der Bausteine 

 am Eiweissmolekül sicher nicht erschöpft. Zunächst gelang es, durch 

 mühevolle Untersuchungen aus Kasein eine hochmolekulare, dem 

 Tyrosin beigemischte Säure zu isolieren, von ihren Entdeckern 

 (Fischer und Abderhalden) ohne Kenntnis ihrer Struktur, dem 

 Kohlenstoffgehalt und den Gruppenreaktionen nach Diaminotrioxydo- 

 dekansäure genannt. Von anderer Seite ist eine ganze Reihe kohlen- 

 stoffreicher Aminosäuren wahrscheinlich gemacht, wenn auch noch 

 nicht vollständig sicher gestellt. Fischer hat der Ueberzeugung 

 Ausdruck gegeben , dass im Eiweissmolekül besonders noch Vertreter 

 der Klasse der Oxj^aminosäuren zu finden sein werden. Mit Hilfe 



