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Diese Synthese gestattet eine Kombination mit einer andern, 

 und so ist man in der Lage, die Kette nach beiden Enden zu ver- 

 längern. Fischer hat auf diese Weise etwa 70 Polypeptide verschie- 

 denster Gliederzahl und Aminosäurenkomponenten dargestellt. 



Die Mehrzahl der Synthesen wurde an den synthetischen Amino- 

 säuren ausgeführt. Entsprechend ihrer racemischen Natur ist auch 

 das entstehende Peptid ein Gemisch optischer Antipoden. Aber es 

 sind auch bereits optisch aktive Polypeptide von Fischer aufgebaut. 



Die Frage, ob die so dargestellten Körper allen den Bedingungen 

 genügen, die man an Eiweiss stellen kann, wurde einer sehr ein- 

 gehenden Prüfung nach den verschiedensten Seiten unterzogen. 

 Dabei stellte sich heraus, dass zahlreiche Peptide, besonders die aus 

 vielen Komponenten aufgebauten, die Biuret-Reaktion (genau wie die 

 natürlichen Peptone) zeigen und aus ihren Lösungen durch Phos- 

 phorwolframsäure niedergeschlagen werden. Die aus sieben Amino- 

 säuren aufgebaute Verbindung lässt sich ähnlich dem Eiweiss zu 

 Schaum schlagen. Entscheidend für die Beantwortung dieser Frage 

 ist aber das Verhalten der Polypeptide zu den proteolytischen Ver- 

 dauungsfermenten. Bisher war "(bis auf die sogenannte Curtius'sche 

 Biuretbase) die Angreifbarkeit einer Substanz durch Verdauungs- 

 fermente das Privileg der Proteinsubstanzen. Nun zeigten Fischer 

 und Bergell und Fischer und Abderhalden, dass schon relativ 

 einfach zusammengesetzte Peptide durch Trypsin in die freien 

 Aminosäuren zerfallen. Damit ist aber die Zugehörigkeit der Peptide 

 zu den Proteinen erwiesen. 



Es besteht darum für Fischer kein Zweifel, „dass mit der 

 Erkenntnis der amidartigen Bindung der Peptide die Frage nach 

 der Struktur der einfachen Eiweisskörper im Prinzip gelöst ist. In 

 den hochmolekularen Polypeptiden sieht er nicht nur die Vorstufen 

 zu den Peptonen, sondern vielmehr Peptone selbst, die sich von den 

 durch Proteinverdauung oder Hydrolyse dargestellten und gereinigten 

 Peptonen nur durch ihre Reinheit und Einheitlichkeit unterscheiden. 

 Sie sind chemisch wohl charakterisierte Individuen, indes jene phy- 

 siologische Begriffe sind, d. h. phj'sikalische Gemische zahlreicher 

 solcher Poh'peptide." (Samuely.) 



Eine Form der Verkettung der Aminosäuren nach dem Tj-pus 

 der Polypeptide ist im Eiweiss somit sicher gestellt. Dass sie nicht 

 die einzige Bindungsform ist, steht nach Fischer ausser allem 

 Zweifel. Eine schon bekannte andere Bindung liegt dem weit ver- 

 breiteten Arginin zugrunde, nämlich Imidbindung des Guanidin an 

 Aminovaleriansäure. 



Von grosser Bedeutung erscheint die Tatsache, dass verschiedene 

 Peptide überhaupt nicht verdaut, andere nur schwer, wieder andere 

 leicht abgebaut werden. Diese Tatsachen zeigen dem Forscher den 

 Weg, unter den zahlreichen theoretisch möglichen Peptiden ph3^sio- 

 logisch wichtige zu erkennen. Der physiologischen Forschung ist 

 somit ein weites Feld eröffnet. Zur Feststellung des Verhaltens von 

 Peptiden sind auch bereits Fütterungsversuche an Tieren und 

 Ernährungsversuche an Pflanzen angestellt worden. 



Fischer hatte sich schon lange bemüht, durch das Experiment den 

 direkten Beweis für seine Anschauung über den Zusammenhang 

 zwischen den Peptiden und Proteinen zu bringen, d. h. aus genuinem 

 Protein ein Polypeptid direkt zu isolieren. Es ist ihm das in neuester 

 Zeit in Gemeinschaft mit Abderhalden auch gelungen. Beide For- 

 scher erhielten aus Seidenei weiss durch partielle, sehr gemässigte 

 Hydrolyse Abbauprodukte, die sich durchaus als identisch mit 



