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während inaktiv gewordene Peroxydase auf den Verlauf der Gärung 

 ohne Einfluss ist. Die Tatsache, dass aktive Peroxydase auf die 

 zellfreie alkoholische Gärung einen hemmenden Einfluss ausübt, ist 

 insofern von Interesse, als die Hefe zu den wenigen Organismen 

 gehört, die keine Peroxydase enthalten, sodass es den Anschein 

 hat, als ob die Spaltung des Zuckers in Alkohol und Kohlensäure 

 mit der Anwesenheit von Peroxydase nicht vereinbar sei. Verf. ist 

 der Ansicht, dass das Ausbleiben von jeder Oxydation bei der gleich- 

 zeitigen Einwirkung von Zymin und Peroxydase-Hydroperoxyd auf 

 Zucker nicht der Anwesenheit von Katalase im Zymin, sondern der 

 NichtoxA^dierbarkeir der hier in Betracht kommenden Substanzen 

 durch das System PeroxN^dase-Hydroperoxyd zuzuschreiben sei. 



Bredemann (Marburg), 



Bach, A., Einfluss der Peroxydase auf die Tätigkeit der 

 Katalase. (Ber. d. d. ehem. Ges. Bd. XXXIX. N«. 7. p. 1670-1673. 1906). 



In weiterer Verfolgung der Untersuchungsergebnisse vorstehen- 

 der Arbeiten w^urden die früher gemachten Beobachtungen (s. vor- 

 stehendes Referat) bestätigt, dass die Hefekatalase durch längere 

 Berührung mit aktiver Peroxydase bei 30° nicht in ihrer specifischen 

 Wirkung auf Hydroperoxyde gelähmt wird, bei tierischer, aus Och- 

 senleber gewonnenen Katalase wurde sogar eine starke Vergrösserung 

 der Katalasewirkung durch die Anwesenheit von Peroxydase her- 

 vorgerufen. Wenn trotzdem die Zerstörung der Hefekatalase bei der 

 Zymingärung (s. vorstehendes Referat) durch die Anwesenheit von 

 aktiver Peroxydase beträchtlich beschleunigt wird, so können über 

 die Ursachen dieser Beschleunigung nur Vermutungen ausgespro- 

 chen werden. Bredemann (Marburg;. 



Bach, A., Peroxvdasen als specifisch wirkende Enzyme. 

 (Ber. d. d. ehem. ^Ges. Bd. XXXIX. 9. p. 2126-2129.) 



Verf. wies nach, dass für die specifische Wirkung der Oxyda- 

 tionsfermente die specifische Natur der betr. Peroxydasen maassgebend 

 ist. Sein Versuch erstreckt sich speciell auf die Bertrand'sche Tyro- 

 sinase, ein oxydierendes Enzym, welches sich von der gewöhnlichen 

 Oxydase dadurch unterscheidet, dass es weder Phenole noch aroma- 

 tische Alkohole oxydiert, dagegen Tyrosin in ein schAvarzes Oxy- 

 dationsprodukt verwandelt, während anderseits Tyrosin von der 

 gewöhnlichen Oxydase nicht angegriffen wird. Es stellt ebenso, wie 

 alle Oxydasen, ein Gemenge von Peroxydasen und Oxygenasen, d. h. 

 von peroxydaktivierenden und peroxydbildenden Enzymen dar. Seine 

 Versuche " ergaben , das Tyrosin von Hydroperoxyd, welches er als 

 Ersatz der sehr unbeständigen Oxy genäse anwandte, im Verein mit 

 gewöhnlicher Peroxydase nicht oxydiert wird, dasselbe wird jedoch 

 von Hydroxyd kräftig angegriffen, wenn dieses durch die in der 

 Tyrosinase enthaltene Peroxydase aktiviert wird, es liegt somit die 

 specifische Wirkung der Tyrosinase, die specifische Natur ihrer 

 Peroxydase zu Grunde. Verf. neigt zu der Ansicht, dass den Oxyda- 

 tionsfermenten sehr wohl die Rolle allgemeiner Vermittler der 

 Atmungsprozesse zukommen könne. Bredemann (Marburg). 



