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Die Analysen ergaben, dass im allgemeinen die mit lebenden Pflanzen 

 erzielten Resultate auch auf diesem Wege sich bewahrheiteten. 



Salicin wird zum Teil zerlegt und zum Teil in der Masse unverändert 

 wiedergefunden. Aus der letzteren liess sich Saligenin entsprechend 3 — 12% 

 des benutzten Glykosides ausziehen. Ein Teil geht vermutlich durch Oxydation 

 verloren. 



Saligenin gab gleiche qualitative Ergebnisse wie bei der Unter- 

 suchung an lebenden Pflanzen. Die Menge der kombinierten Substanz beträgt 

 im allgemeinen 0,3— 0,4 °/o der gebrauchten Quantität. 



In gleicher Weise wurden Brenzkatechin , Hydrochinon und 

 Benzalzy anidrin (die letzteren zwei jedoch nicht mit voller Bestimmtheit) 

 von den in der Maismasse vorhandenen aktiven Stoffen in Glykoside um- 

 gewandelt. 



Wie weit der Einfluss des Lichtes dabei geht, vermochten die Verff. 

 aus den Kontrollversuchen nicht sicher festzustellen. So IIa. 



V. Fermente und Enzyme. 



86. Salkowski, E. Über das Invertin (Invertase) der Hefe. IL 

 (Zeitschr. f. physiol. ühem., LXI [1909], p. 124) 



Verf. extrahierte Presshefe mit Wasser bei möglichst niedriger Tempe- 

 ratur, es gingen dabei entgegen der gewöhnlichen Annahme erhebliche Mengen 

 von Invertin in Lösung. Die organische feste Substanz der Lösung bildete in 

 einer Stunde bei 40° das 160 fache ihres Gewichtes an Invertzucker aus Rohr- 

 zucker. In diesen Hefeauszügen war, ebenso wie in den entsprechenden 

 Chloroformwasserauszügen kein Eiweiss enthalten, dagegen kleine Mengen von 

 Albumosen, ferner in der Regel Gummi. 



Beim Faulen der Hefe blieb das Invertin unverändert. Durch Fäulnis- 

 bakterien wird es also nicht angegriffen. 



87. Sigmund, W. Über ein salicinspaltendes und ein arbutin- 

 s palten des Enzym. (Sitzb. Akad. Wien, Math.-Naturw. Klasse, OXVII [1908], 

 p. 1213-1223.) 



Verf. wies in den gemeinen Populus- und Salix- Arten ein Enzym nach, 

 welches Salicin in Glukose und Saligenin spaltete. Er isolierte die enzym- 

 haltige Substanz, welche nicht Emulsin war, und nennt das Enzym Salikase. 



Ebenso fand er in Calluna vulgaris und Vaccinium Myrtillus eine auf 

 Arbutin wirksame Substanz, welche Arbutin in Hydrochinon und Glucose 

 spaltet. Er nennt die Substanz „Arbutase". 



88. Abderhalden, E. und Sehittenhelm, A. Über den Nachweis pepto- 

 lytischer Fermente. (Zeitschr. physiol. Chemie, LXI [1909], p. 421.) 



Die beste Methode zum Nachweis proteolytischer und peptolytischer 

 Fermente ist nach Verff. die Verfolgung der Änderung des Drehungs- 

 vermögens eines optisch aktiven Polypetides resp. racemischen asymetrisch 

 spaltbaren Polypeptides unter dem Einfluss einer Fermentlösung. — Eine 

 andere einfache und einwandfreie Methode zum Nachweis peptolytischer Fer- 

 mente besteht in der Anwendung von Polypeptiden, die eine schwer lösliche 

 Aminosäure, z. B. Tyrosin, Leucin, Cystin, in grösseren Mengen enthalten 

 und selbst leicht löslich sind. Die eintretende Spaltung wird dann an der 

 ausfallenden Aminosäure erkannt. 



