jjQ^ Richard Otto: Chemische Physiologie 1909. [42 



89. Abderhalden, E. und Koelker. A. H. Weiterer Beitrag zur Kennt- 

 nis des Verlaufes der f ermentativen Polypeptidspaltung unter 

 verschiedenen Bedingungen. (Zeitschr. physiol. Chem., LIV [1907], 



p. 363—389.) 



Durch Versuche über Spaltung von d-Alanyl-d-alanin durch Hefepress- 

 saft bei konstant bleibender Fermentmenge und wechselnder Konzentration 

 des Dipeptids wurde bewiesen, dass die Spaltung um so rascher erfolgt, je 

 mehr Ferment im Verhältnis zum Dispeptid vorhanden ist. 



90. Abderhalden, E. und Daminhohn. Über den Gehalt ungekeimter 

 und gekeimter Samen verschiedener Pflanzenarten an peptolyti- 

 schen Fermenten. (Zeitschr. physiol. Chem., LVII [1908], p. 332.) 



Abderhalden und Schittenhelm hatten die Frage, ob beim Keimungs- 

 prozess auch peptolytische, d. h. auf Polypeptide eingestellte Fermente tätig 

 sind, im Jahre 1906 bejaht. Die jetzigen Versuche bestätigen den Befund von 

 peptolytischen Fermenten in keimendem Samen, dagegen Hessen sich dieselben 

 im ruhenden Samen nicht nachweisen. Nach der Meinung der Verff. sind die- 

 selben jedoch auch in ihm bereits vorhanden, jedoch, höchstwahrscheinlich in 

 einem inaktiven A^orstadium. Wiederholte Beobachtungen ergaben nämlich, 

 dass der aus ungekeimten Samen bereitete Pressaft zunächst unwirksam war, 

 jedoch bei längerem Stehen bei 37° wirksam wurde. 



91. Bach, A. Über das Verhalten der Peroxydase gegen Licht. 

 (Ber. D. Chem. Ges., XLI [1908], p. 225.) 



Die Aktivität der Peroxydase nimmt unter dem vereinigten Einflüsse 

 des Sauerstoffs und des Lichtes langsam ab. Sie unterscheidet sich also in 

 dieser Hinsicht nicht von anderen Fermenten, obwohl sie eins der beständigsten 

 unter ihnen ist. 



92. Bach, A. Zur Kenntnis der in Tyrosinase tätigen Per- 

 oxydase. (Ber. D. Chem. Ges., XLI [1908], p. 216-220.) 



Verf. hat früher gezeigt, dass Tyrosinase aus einer Oxygenase und einer 

 Peroxydase zusammengesetzt ist. Chodat konnte diese Angabe nicht be- 

 stätigen. Verf. vermochte nun in neueren Versuchen durch Ausschütteln des 

 Saftes von Russula delica mit Magnesiumkarbonat die in der Tyrosinase ent- 

 haltene Peroxydase von ihrer Oxygenase trennen. Eine teilweise Trennung 

 der Bestandteile der Tyrosinase Hess sich auch durch Methylalkohol bewerk- 

 stelligen. 



93. Bach, A. und Tscherniak, J. Zur Reinigung der Peroxydase. 

 (Ber. D. Chem. Ges., XLI [1908], p. 2345-2319.) 



Die gereinigte Peroxydase der Verff. enthielt 7,87 °/ Wasser, 87,66 °/ 

 organische Stoffe und 1,47 °/ Asche. Die Stickstoffbestimmung ergab 3,44 % 

 Stickstoff (auf aschefreie Substanz bezogen). Die reinere Peroxydase ist gegen 

 Siedehitze nur wenig empfindlich. Je grösser ihre Konzentration ist, desto 

 längeres Erhitzen kann sie vertragen. 



94. Pringsheini, H. Über Pilzdesamidase. (Biochem. Zeitschr., XII 

 (1908], p. 15—25.) 



Verschiedene Pilze (Hefe und Aspergillus niger) haben die Fähigkeit, aus 

 stickstoffhaltigen Substanzen (vor allem auch aus Aminosäuren, in denen die 

 Aminogruppe fest gebunden ist) Ammonik abzuspalten. Der Vorgang i*t 

 enzymatischer Natur. „Das desamidierende Enzym behält seine Wirksamkeit 

 jedoch beim Behandeln der Pilze mit Aceton und Äther, d. h. bei der Dar- 

 stellung der Acetonpräparate, nur in ganz geringem Masse bei. Auch Pilz- 



