710 Richard Otto: Chemische Physiologie. UJ4 



charose in der Zuckerrübe. (Sitzber. kgl. böhm. Ges. Wissenscb., Math.- 

 Xaturw. Klasse. 1907, Prag. XXI 1 [1908], p. 1—28.) 

 Verf. fand: 



1. Die Senftsche Methode (Phenylhydrazin, essigsaures Natron, Glycerin) 

 lässt sich sehr gut bei der mikrochemischen Untersuchung der Lokali- 

 sation der Saccharose in der Zuckerrübe anwenden. 



2. Mittest dieser Methode Hess sich nachweisen, das^ die Siebröhren unter 

 den Zellen der Rübenwurzeln meistens den grössten Zuckergehalt auf- 

 weisen. 



3. Die Siebröhren dienen in den Rübenwurzeln hauptsächlich der Saccha- 

 roseleitung und nach der Bildung der Callusplatten der Aufspeicherung 

 der Saccharose. Die „Zuckerscheide" im Sinne Wiesners dürfte kaum 

 existieren. 



4. Die Siebröhrenmerkmale in der Rübe könnten vielleicht bei der Be- 

 urteilung der Beziehungen, welche zwischen der anatomischen Struktur 

 und dem Zuckergehalt der Rübe obwalten, ins Gewicht fallen. 



159. Abderhalden, E. u. Voitinovici. Weitere Beiträge zur Kenntnis 

 der Zusammensetzung der Proteine. (Zeitschr. f. physiol. Chemie. LH 

 [1907]. p. 368—374.) 



Gereinigte Karpfenschuppen wurden zuerst mit verdünnter Salzsäure, 

 dann mit verdünnter Kalilauge und viel Wasser behandelt und schliesslich 

 noch mit 0,1 proz. Salzsäure 10 Tage bei 40° digeriert. Das so erhaltene reine 

 Ichtylepidin enthielt 50,87% C; 6,36% H; 15,69 %N: 1,02 % S und 2<i,8 % O. 

 Bei der Hydrolyse ergab es: 5,7% Glykokoll: 3,1 °/ Alanin; 15,1% Leucin. 

 6,7% Prolin. 1,2% Asparaginsäure: 9,2 % Glutaminsäure und 1% Tyrosin. 



Gewaschenes Fibrin aus Pferdeblut ergab bei der Hydrolyse: 3% Gly- 

 kokoll; 3,6 % Alanin; 1% Valin; 15% Leucin; 3.6 o ;o Prolin: 2,5% Phenyl- 

 alanin; 2% Asparaginsäure: 10,4% Glutaminsäure: 0,8 % Serin und 3,5 % 

 Tyrosin. 



160. Fischer, E. und Abderhalden, E. Bildung von Polypeptiden 

 bei der Hydrolyse der Proteine. (Ber. D. Chem. Ges., XL [1907], p. 3544 

 bis 3562.) 



Den Verff. ist es nach einer neuen Methode gelungen, die Dipeptide aus 

 den Produkten der Hydrolyse in anderer als in Anhydridform zu isolieren. 

 Hierdurch erhielten sie sicherere Aufschlüsse über deren Struktur. Sie führten 

 die Polypeptide in ihre ^-Naphthalinsulfonsäurederivate über, diese werden 

 durch verdünnte Salzsäure in der Weise gespalten, dass die Polypeptidkette 

 gesprengt wird, die Bindung der Naphthalinsnlfogruppe und der Aminosäure 

 jedoch erhalten bleibt. Diejenige Aminosäure, welche nach der Spaltung als 

 Naphthalinsulfoderivat vorliegt, hat am Anfang der Polypeptidkette gestanden. 

 .Nach den Verff. lässt sich das beschriebene Verfahren allgemein zur Lösung 

 von Strukturfragen bei Polypeptiden anwenden. 



Neuerdings haben Verff. durch Spaltung von Proteinen noch weitere 

 Dipeptide gewonnen. 



161. Skranp, Z. H. Über das Leucin aus Proteinen. (Wiener 

 Festschrift Wien, Konegen 1908, p. 477—480.) 



Wird Kasein mit Bromlauge oxydiert, so entsteht n-Valeriansäure. 

 Stammt nun dieser n-Fünfkohlenstoffkomplex aus dem n-Leucin'. ; Bei der 

 Oxydation gewisser Leucinfraktionen entsteht nun tatsächlich n-Valeriansäure. 



