(574 Berichte über die pharrnakognostische Literatur aller Länder. [260 



schwunden. Als zu No. 1 0,3 g Fibrin gefügt wurden, waren sie nach 

 24 Stunden verdaut. Wie Verf. bemerkt, ist es in solchen Versuchen schwer, 

 die tatsächliche Eildung von Peptonen nachzuweisen, da die Flüssigkeit 

 die Biuretreaktion gleich zu Anfang gibt, infolge der Anwesenheit von 

 Albumosen. 



In den weiteren Versuchen wurde die Flüssigkeit von den zerquetschten 

 Samen erst abfiltriert und nur dieser Extrakt geprüft. Neben reinen Wasser- 

 auszügen kamen auch Kochsalzlösungen zur Verwendung; in diesen war die 

 peptonisierende Wirkung stärker, was zum Teil wohl auf einer die Verdauung 

 unmittelbar fördernden Wirkung des NaCl, zum anderen aber augenscheinlich 

 darauf beruht, dass die fibrinverdauende Protease in Kochsalzlösung leichter 

 löslich ist als im destillierten Wasser. Der beim Kochen der Flüssigkeiten 

 entstehende Niederschlag nahm während der Versuche allmählich ab, ein Be- 

 weis für Verdauungs Wirkung auf die coagulierbaren Eiweissstoffe, die im 

 Extrakt gelöst sind. Witte-Pepton wurde in den Flüssigkeiten rasch pepto- 

 lysiert, wie die mehr oder weniger starke Tryptophanreaktion anzeigte. Zu- 

 weilen gaben die Extrakte gleich im Anfang eine Tryptophanreaktion ; bei 

 10 proz. Wasserextrakt war sie im besten Falle nur schwach, in 20 proz. 

 Wasserextrakt oder in 10 proz. Kochsalzlösung erschien sie aber deutlich. 



Auch die Versuche mit anderen ölhaltigen Samen (Senf, Haselnuss, 

 Eicinus, Flachs) zeigten, dass diese Samen stärker proteolytisch aktiv sind als 

 die Stärkesamen, und dass sie peptonisierende und peptolytische Proteasen 

 entweder schon im Anfang enthalten oder während des Versuchs entwickeln. 

 Dass ein peptolysierendes Enzym, eine Ereptase, auch in anderen Pflanzen- 

 geweben allgemein vorkommt, hatte Verf. schon früher nachgewiesen; in den 

 Laubblättern tritt diese Protease allein auf. 



Es blieb nun die Frage zu beantworen: Welcher Art ist die fibrin- 

 verdauende Protease? Ist es eine Tryptase oder eine Peptase? Um dies zu 

 entscheiden, suchte Verf. sie von der Ereptase zu trennen. Hierzu bot sich 

 eine Handhabe in dem oben erwähnten Umstände, dass die fibrinverdauende 

 Protea-e in Kochsalzlösung leichter löslich ist als in Wasser, und ferner in 

 der Beobachtung, dass Kochsalzlösungen auch eine grosse Menge Eiweiss- 

 stoffe aus den Samen extrahieren; es schien daher möglich, dass der Nieder- 

 schlag des Eivveisses in solchem Extrakt die fibrinverdauende Protease mit 

 niederreissen würde. Diese Annahme bestätigte sich. Mit 10 proz. Kochsalz- 

 lösung wurde ein Auszug aus Hanfsamen hergestellt und mit der geringsten 

 zulässigen Menge Essigsäure (0,2%) versetzt. Dadurch wurde ein dichter 

 Niederschlag von Eiweissstoffen erhalten. Das Filtrat peptolysierte lebhaft, 

 hatte aber keine Wirkung auf Fibrin; die fibrinverdauende Protease war also 

 augenscheinlich in dem Niederschlag verblieben. Dieser wurde mit 10 proz. 

 Kochsalzlösung ausgewaschen, die 0,2 °/ Essigsäure enthielt; die durchlaufende 

 Flüssigkeit wirkte anfangs auf Witte-Pepton, aber diese Wirkung nahm 

 allmählich ab und hörte endlich ganz auf. Hierauf wurde ein Teil des aus- 

 gewaschenen Niederschlages mit destilliertem Wasser ausgezogen und filtriert: 

 das etwas irisierende Filtrat verdaute Fibrin lebhaft, wirkte aber nicht auf 

 Witte-Pepton, wie das Ausbleiben der Tryptophanreaktion bewies. 



Es ist mithin dem Verf. gelungen, zum ersten Male aus einem Pflanzen- 

 gewebe eine Protease zu isolieren, die in ihren Eigenschaften ausgesprochen 

 peptisch ist, indem sie Fibrin zu Albumose oder Pepton verdaut, aber nicht 

 auf Albumose oder Pepton einwirkt, weder auf Witte-Pepton noch auf die 



