Chemische Physiologe. 09g 



Es ist der Stickstoff jeuer NH2 -Gruppe, die aus Verbindungen wie Asparagin und 

 Glutamin in der Form von Ammonialv austritt, wenn sich Asparaginsäure und Glutamin- 

 säure bilden. — Verbindungen dieser Art, welche beim Erhitzen mit Säuren oder Alkalien 

 unter Wasseraufnahme Ammoniak verlieren und diese Säuren liefern , müssen im Casein und 

 den Proteinstoffen überhaupt praeexistirend angenommen werden. — Ob diese indess mit 

 dem gewöhnlichen Asparagin und dem noch darzustellenden liomologen Glutamin identisch 

 sind, und ob die erhaltenen Säuren nicht schon Producte einer molecularenUmlagerung sind, 

 lässt sich noch nicht ausmachen. 



4) Die Glutaminsäure charakterisirt nicht ausschliesslich die pflanzlichen Proteinstoffe, 

 wie man nach Versuchen von Kreusler*), der sie aus thierischen nicht erhalten konnte, 

 anzunehmen versucht sein möchte , sondern sie ist ein constantes und der Menge nach bedeu- 

 tendes Zersetzungsproduct aller bis jetzt noch als Hauptformen angenommenen thierischen 

 Proteinstoffe. Aus Casein erhielt man im Maximum 29 »/q. 



Albumin, IjOgumin, Pflanzeneiweiss geben bei gleicher Behandlung dasselbe Ergeb- 

 niss. Ein quantitativer Ausdruck für diese Zersetzungsverhältnisse konnte noch nicht 

 gefunden werden, nur das Hess sich feststellen, dass verschiedene Proteinmodificationen, ver- 

 schiedene Mengen dieser Producte liefern, so dass die Differenzen der Eigenschaften der ver- 

 schiedenen Proteinmodificationen wohl diu-ch das verschiedene Verhältniss der dieselben con- 

 stituirenden primären Atomgruppen zu erklären sind. 



11. A, Bechamp. Recherches sur risomerie dans les matteres albuminoides. (Comptes 

 rendus B. 77. S. 1525.) 



Verfasser theilt mit, dass er mehrere Eiweissstoffe , die bisher für chemische Ver- 

 bindungen gehalten wurden, als Gemenge verschiedener Verbindungen nachweisen konnte, die 

 sich zxunal durch den verschiedenen Grad ilii-es Drehungsvermögens unterscheiden. 



1) Hühnereiweiss enthält ausser dem schon von Wurtz nachgewiesenem lösHchem Ei- 

 weiss zwei andere Eiweissstoffe, die unter denselben Bedingungen wie jenes löslich sind. Der eine 

 Zymose hat die Fähigkeit, Stärke 'zu lösen, ohne dieselbe in Dextrin oder Glycose umzu- 

 wandeln ; er bleibt nach dem Ausfällen durch Alkohol, in Wasser löslich, was von den beiden 

 andei-n nicht i?ilt. — Die Zymose dreht die Polarisationsebene am weitesten nach links; in 

 dieser Hinsicht folgt auf die Zymose der andere von Bechamp aufgefundene Eiweissstoff, 

 endlich der von Wurtz nachgewiesene. 



2) Eigelb. Enthält einen in Wasser löslichen Eiweissstoff, der wohl organisirt ist 

 und in reinem Zustand wie ein organisirtes Ferment wirkt, indem er Stärke löst. Bechamp 

 bezeichnet diesen Stoff als „Les Microzymas du jaune d'oeuf". Ausserdem enthält das Gelbei 

 zwei weitere in Wasser lösliche Eiweissstoffe, von denen der eine nach der Fällung durch 

 Alkohol in Wasser unlöslich bleibt, der andere darin löslich bleibt und auf Stärke wie 

 „Zymose" wkkt, sich von derselben jedoch durch geringeres Drehungsvermögen unter- 

 scheidet. Dieses Eiweiss wird als „Lecithozymose" bezeichnet. 



3) Kuhmilch. Enthält ausser Casein einen nach der Fällung durch Alkohol 

 in Wasser löslich bleibenden Eiweissstoff „Galactozymose" und einen weiteren löshchen Ei- 

 weissstoff, das „Lactalbumin". Alle drei unterscheiden sich durch verschiedenes Drehungs- 

 vermögen. 



4) Aus dem Blutserum gelang es Verfasser einen löshchen Eiweissstoff zu gewinnen, 

 der ungefähr das doppelte Drehungsvermögen des löslichen Eiweiss von Wurtz hat. Ferner 

 findet sich im Blutserum ein Eiweissstoff, der sich nach dem Fällen mit Alkohol und gegen 



Stärke wie Zymose verhält. 



Somit hält Verfasser es nicht mehr für gerechtfertigt, die verschiedenen Eiweissstoffe 

 als Verbindungen oder Gemenge eines und desselben Eiweissstoffes mit alkalischen, sauern, 

 collöiden oder krystallöiden Stoffen anzusehen. 



«•) Joonml f. prakt. Cl»enüe. Bd. 107, S. 240. 



