§64 Physiologie. — Chemische Physiologie. 



freie Eiweisslösung durch Dialyse herzustellen. Alle zeigten beim Kochen oder bei Alkohol- 

 zusatz mindestens Opalescenz, sehr häufig sogar milchige Trübungen und Niederschläge. 



Der Verf. ist daher der Ansicht, dass das möglichst salzfrei dargestellte Eiweiss in 

 seinem Verhalten vom gewöhnlichen Eiweiss nicht wesentlich abweicht. Die bisher beob- 

 achteten Verschiedenheiten sind rein äusserliche. Unter welchen Verhältnissen wir eine 

 Lösung von Albumin auch kochen, es tritt jedesmal Gerinnung, d. h. Umwandlung der 

 löslichen in die unlösliche Modification ein. Aber es hängt von den äusseren Bedingungen 

 ab, unter welchen sich das Eiweiss in Lösung befindet, von der Gegenwart oder Abwesenheit 

 von Säuren, Salzen, in welcher Form sich diese Coagulation zu erkennen giebt. In der 

 möglichst salzfreien reinen Eiweisslösung ist die Gerinnung nur an der eintretenden Opalescenz 

 der Flüssigkeit zu beobachten; bei Gegenwart von Salzen oder Säuren wird durch irgend 

 welche chemischen oder physikalischen Einwirkungen das ausgeschiedene Eiweiss deutlicher 

 sichtbar, indem es, in Form kleiner in der Flüssigkeit suspendirter Theilchen, als milchige 

 Trübung, oder, zu grösseren Flocken vereinigt, als wahres Gerinnsel erscheint. Der 

 ursprüngliche Vorgang der Gerinnung ist aber nach dem Verf. in allen Fällen ein und 

 derselbe. 



Dass auch die reine, möglichst salzfreie Lösung von Albumin beim Kochen eine 

 Coagulation erfährt, wird noch durCh eine von Alex. Schmidt mitgetheilte Thatsache 

 wahrscheinlich. Derselbe fand, dass die reine Eiweisslösung beim Verdunsten im Vacuum 

 einen Rückstand hinterlässt, der sich in Wasser leicht wieder löst und der trocken selbst auf 

 1550 erhitzt werden kann , ohne seine Löslichkeit einzubüssen. Wird dagegen gekochte 

 Eiweisslösung im Vacuum zur Trockne verdunstet, so ist der Rückstand vollkommen unlöslich 

 in Wasser. 



Die Hypothese von Heynsius, dass das Albumin eine lösliche Verbindung mit Erd- 

 phosphaten bilde, hält der Verf. für wenig begründet. 



Der Verf. macht noch zahlreiche und eingehende Mittheilungen über das Verhalten 

 der möglichst salzfreien Eiweisslösung zu Säuren, Salzen, Alkohol. Wir verweisen auf die 

 Abhandlung, da wir uns hier begnügen mussten, den Kern der betr. Fragen berührt zu haben. 



239. A. Heynsius. Ueber Serumalbumin und Eieralbumin. ^) (Pflüger's Archiv, XII, S. 549; 

 Med. Centralbl. XIV, S. 795; ref. n. Chem. Contrall)!. [3. F.J VIl, S. 807.) 



Der Verf. zeigt, dass es unmöglich ist, alle Salze aus dem Eiweiss durch Dialyse 

 zu entfernen. Die möglichst von Salzen befreite Eiweisslösung wird beim Kochen trüb. 

 Aeusserst geringe Mengen von Alkalien oder von Säuien können die Gerinnungsfähigkeit 

 einer Eiweisslösung aufheben. 



Nach dem Verf. ist es noch nicht bewiesen, dass reines, vollkommen salzfreies 

 Eiweiss in Wasser löslich sei, da es noch nicht gelungen ist, alle Salze zu entfernen. Er 

 betrachtet vielmehr das lösliche Albumin als eine Verbindung des Albumins mit phosphor- 

 saurem Kalk und Magnesia, welcher er folgende Eigenschaften zuschreibt: 1) Dieselbe wird 

 durch Säuren und Alkalien zersetzt; das Albumin bleibt dabei in Lösung und fällt beim 

 Neutrahsiren aus. 2) Sie reagirt sauer. 3) Die Verbindung wird durch Erwärmen bereits 

 bei niedriger Temperatur zum Theil zersetzt. Das dabei sich ausscheidende Albumin ist 

 nicht coagulirt, denn es löst sich beim Erkalten der Flüssigkeit wieder auf. 4) Vermischung 

 mit Neutralsalzen drückt die Temperatur, bei welcher Trübung eintritt, in die Höhe. 



Bezüglich des weiteren Inhalts wird auf die Abhandlung verwiesen. 



240. Huppert. Untersuchungen über Eiweisskörper. (Jahresber. d. Naturhist. Ver. Lotos, 

 1876, S. 1.) 



Der Verf. fand, dass die Drehungsconstante des Albumins unabhängig sei 

 von der Concentration der Lösung, wie von der Gegenwart verschiedener Salze (Chloride, 

 Carbonafe , Sulfate , Phosphate der Alkalien und alkalischen Erden) , so dass der Anwen- 

 dung der Polarisation zur Bestimmung des Eiweisses nichts entgegensteht. Die Drehungs- 

 constante des Albumins fand er etwas höher, als sie Hoppe-Seyler angiebt. Für Eieralbumin 

 im Mittel (a:)^ = — 38,10. 



') Vgl. a. Heynsius , Ueber das Albumin uud seine Verbindungen, Med. Centralbl. XIV, S. 517; Cbem. 

 Centralbl. [3. F.] VII, S, 630. " 



