Floristik etc. — Pflanzenchemie. 365 



vollständig für Kronblätter, fast vollständig für Kelch- und Staub- 

 blätter. In den mehr reichblütigen Inflorescenzen sind in der Regel 

 3-, 4- und 5-zählige, in den armblütigen fast nur 4-zählige Blüten 

 vorhanden. Die 5-zähligen Blüten kommen sowohl in der Peripherie 

 als im Zentrum der Inllorescenz vor. 



Bei der schwedischen C. etiropaea scheinen die Zahlenverhält- 

 nisse hiervon abweichend zu sein; Verf. beabsichtigt, diese Formen 

 eingehend zu untersuchen. 



Ein mitgeteiltes Verzeichnis zeigt, dass Cuscuta etiropaea in 

 Schweden wenigstens 106 Wirtspflanzen benutzt, die sich auf 34 

 dikot3ie, 2 monokotyle und 1 gefässkryptogame Familie {Eqiiisetiim) 

 verteilen. Die grösste Zahl der Arten findet sich unter den Papilio- 

 naceen (13), Compositen (11) und Gramineen (9). Bäume und Sträucher 

 werden durch nicht weniger als 18 Arten vertreten. Die meisten 

 Wirtspflanzen sind perennierende Kräuter, doch sind auch die 

 annuellen gut vertreten. — C. enropaea gedeiht auch auf glatten 

 oder weinig behaarten Pflanzen wie Ligtistrum vulgare, Syringa 

 vulgaris und Acer platanoides. 



Verf. teilt dann auch Angaben mit über die Wirtspflanzen der 

 Cuscuta in anderen europäischen Ländern, besonders Norwegen. 



Anhangsweise werden die Wirtspflanzen der Lathraea squamaria 

 L. erwähnt. Grevillius (Kempen a. Rh.) 



Bach, A., Zur Kenntnis der in Tyrosinase tätigen Peroxy- 

 dase. (Ber. deutsch, ehem. Ges. XLI. p. 216—220. 1908.) 



In einer früheren Arbeit hat Verf. zu zeigen gesucht, dass Ty- 

 rosinase aus einer Oxygenase und einer Peroxj^dase zusammenge- 

 setzt sei. Da Chodat die Angabe nicht bestätigen konnte, waren neue 

 Versuche nötig. Es gelang dem Verf. neuerdings, durch Ausschüt- 

 teln des Saftes von Russula delica mit Magnesiumkarbonat die in 

 der Tyrosinase enthaltene Peroxydase von ihrer Oxygenase zu 

 trennen, weil das Magnesiumkarbonat bei weitem mehr Peroxydase 

 als Ox^-genase zurückhält. Eine teilweise Trennung der Bestandteile 

 der T3'rosinase kann auch durch Meth3dalkohol erzielt werden. 



Die Versuche des Verf. ergaben weiter, dass Hydroperoxyd in 

 passender Verdünnung auf die Wirkung frischer, normaler Tyro- 

 sinase keinerlei Einfluss ausübt. „Bei gewissen Veränderungen der 

 Tyrosinase, welche künstlich erzeugt werden können oder freiwillig 

 eintreten, wird dagegen die Wirkung derselben bei der Oxydation 

 des Tyrosins durch Zusatz von verdünntem Hydroperoxyd ausser- 

 ordentlich beschleunigt. In normaler Tyrosinase scheinen also die 

 aus der Oxygenase entstehenden Peroxyde zur vollen Ausnutzung 

 der entsprechenden Peroxyde auszureichen. Bei den Veränderungen 

 der Peroxydase wird aber die Oxygenase, welche a priori als ein 

 sehr unbeständiger Körper aufzufassen ist, zunächst geschädigt und 

 kann daher durch entsprechende Mengen Hydroperoxyds bei der 

 Oxydation des Tyrosins ersetzt werden. Diese Erklärung steht mit 

 den in letzter Zeit bekannt gewordenen, auf das Gebiet der Oxy- 

 dationsfermente bezüglichen Tatsachen in vollem Einklang." 



O. Damm. 



Bach, A. und I. Tscherniak. Zur Reinigung der Peroxydase. 

 (Ber. deutsch, ehem. Ges. XLI. p. 2345-2349, 1908.) 



Die Verff. stellten sich verhältnismässig grosse Mengen Roh- 

 Peroxydase aus der weissen Rübe (lat. Name fehlt!) her. (Der Rübe- 



