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ohem. Zeitsolir. 115), 1921, p. 73—80, mit 1 Abb. im Text.) — Zusammen- 

 fassung: In mehreren rnhciiden Sameuorganismeu höherer Kulturpflanzen 

 sowie in Blättern von Solanum tuberosum wurde ein Enzym nachgewiesen, das 

 aus den künstlich dargestellten ,, körperfremden" SaccharophosphatenPhosphor- 

 säurc in organischer Form abspaltet. Wässerige Samenextrakte können, 

 obzwar in kleinerem Umfange, aus Kalziumsaccharophosphat unlösliches 

 Kalziumiihospliat in Freiheit setzen; lösliches saures phosphorsaures Kalzium 

 wird dabei nicht gebildet. Die stärkste Saccharoi^hosphatasewirkung zeigen 

 die fett- resp. ölführenden Samen, welche in fünfprozentiger Lösung des Na- 

 triumsalzes bis 44% Saccharophosphat zerlegen (Pinus silvestris). Jedoch 

 auch Samen mit stärkehaltigen Reservestoffen sowie die eiweißreichen Hülsen- 

 früchte entfalten eine bedeutende Fermentwirkung, indem sie unter den er- 

 wähnten Bedingungen 15 — 23% des Natriumsaccharophosphats spalten 

 können. Schon eine geringe Menge Alkali verhindert die Enzymtätigkeit 

 völlig, während durch schwache Aeidität die Zersetzung erheblich gesteigert 

 wird. Das Aciditätsoptimum für Saccharophosphatase (bei Mais 0.03 n) liegt 

 bedeutend höher als jenes für die autolytischen Phosphatasen (0,004 n) des 

 Samens. 



556. Xouberg-. C. und Liebermann. L. Zur Kenntnis der Carbo- 

 ligase. II. Mitteilung. (Biochem. Zeitschr. CXXI, 1921. p. 309—325.) — 

 Ref. in Bot. Ctrbl., N. F. I, 1922, p. 269—270. 



557. Xeubers', C. Reinfurth. E. und Sandberg'. M. Neue Klassen von 

 Stimulatoren der alkoholischen Zuckerspaltung. VII. Mitteilung 

 über chemisch definierte Katalysatoren der Gärung. (Biochem. 

 Zeitschr. CXXI, 1921, p. 215—234.) — Ref. in Bot. Ctrbl., N. F. I, 1922, 

 p. 270. 



558. Xobeoourt, P. Sur le mecanisme de l'action parasitaire 

 du Penicillium glauaim Link et du Mucor stolonifer Ehrb. (C R. Acad. Sei. 

 Paris 174, 1922. p. 1720—1722.) — Ref. in Bot. Ctrbl., N. F. II, 1923, p. 175. 



559. Northrop. J. H. Does the kinetics of trypsin digestion 

 depend on the formation of a Compound between enzyme and 

 Substrat! (Journ. Gen. Physiol. 4, 1922, p. 487— 510, mit 4 Textfig.) 



560. Olsson, U. Über Vergiftung der Amylase durch Schwer- 

 metalle und organische Stoffe. Vorläufige Mitteilung. (Zeitschr. 

 f. physiol. Chemie 114, 1921, p. 51 — 65.) — Zusammenfassung: ,,Bei meinen 

 Versuchen mit Amylaselösungen, die nach Beschreibung . . . gereinigt und in 

 angegebener Weise charakterisiert sind, wurden folgende Resultate erhalten: 

 1. Bei Vergiftung von Amylase mit AgNOg verhält sich die Giftwirkung pro- 

 portional zu der Giftmenge. 2. Bei den bei meinen Versuchen angewandten 

 Enzymlösungen tritt die Inaktivierung des Enzyms auf die Hälfte bei einer 

 AgNOg-Konzentration von 2,1 . 10~~' normal ein. Es muß besonders hervor- 

 gehoben werden, daß bei Ag- Vergiftung von Amylase das Vergiftungsgebiet 

 sehr beschränkt ist. 3. Versuche mit AgCl- und AgCN-Lösungen geben eine 

 relativ gute Übereinstimmung mit AgNOj-Versuchen. 4. Bei konstanter Gift- 

 menge nimmt die Giftwirkung zu, wenn die Enzymmenge vermindert wird. 

 5. Eine wenn auch schwache Selbstregeneration des Enzyms Amylase nach 

 Ag-Vergiftung konnte konstatiert werden. 6. Während bei Ag die Vergiftung 

 momentan ist, beansprucht ihr Eintreten bei Cu eine gewisse Zeit ; 7. sie scheint 

 von einer Selbstregeneration begleitet zu sein. 8. Bei der Vergiftung von Amy- 



