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Reizstoffe tun eine ersichtliche Wirkung. 



In der Praxis vermehrt sich beim Brauprozess die Hefe um das 

 Fünffache. An dieser grossen Vermehrung ist sicherlich zum erheb- 

 lichen Teil das Verhältnis der Aussaat zu der Nährstoffmenge schuld. 



W. Herter (Berlin-Steglitz). 



Dernby, K., Studien über die proteolytischen Enzyme 

 der Hefe und ihre Beziehung zu der Au toly se. (Biochem. 

 Zschr. LXXXI. p. 107—208. 1917.) 



In den einfachsten Hefezellen sind eiweissspaltende Erzyme 



von ganz analogem Typus, wie in dem so ausserordentlich mehr 



spezialisierten tierischen Organismus vorhanden. Verf. gibt folgende 



vergleichende Zusammenstellung von den proteolytischen Enzymen 



.der Hefe und denen des Tierorganismus: 



Tierorganismus. Hefe. 



Pepsin: Spaltet genuine Ei- Hefe-Pepsin: Ebenso. Opt. 



weisskörper bis zu Peptonen. Die pn- =z 4—4,5. 

 optimale [H*]-Konzentration liegt 

 bei ph. = 1,5. 



Pankreas-Trypsin: Spal- H e f e T r y p t a se : Greift das 



tet gewisse Eiweissstoffe, Casein, Hefeneiweiss nicht an, im übri- 

 Gelatine u. dgl., in kleinere Stücke, gen wie Trypsin. Opt. ph- — ca. 7. 

 Peptide und Aminosäuren. Opt. 

 PH- — 8. 



Erepsin: Spaltet einfachere Hefe-Ereptase: Ebenso. 



Polypeptide bis zu Aminosäuren. Opt. pH- = ca. 7,8. 

 Opt. pH- = 7,8. 



Die Wirkungen der beiden ersten Enzyme sind schwierig zu 

 verfolgen, die Spaltung von Glyc3^1glycin durch Hefenereptase 

 eignet sich dagegen ausgezeichnet für reaktionskinetische Studien. 

 Die sämtliche Enzyme werden bei optimaler Wasserstoffionenkon- 

 zentration von Neutralsalzen von massigen (weniger als n/^) Kon- 

 zentrationen garnicht oder sehr wenig beeinflusst. 



Verf. fasst seine Studien über das Darmerepsin und die 

 Hefenereptase in zwei Punkte zusammen: 



1. Hefenereptase und Darmerepsin verhalten sich gegenüber 

 Glycylglycin ziemlich gleich. Die optimale Wasserstoffionenkonzen- 

 tration bei Spaltungen dieses Dipeptids bei 38° liegt für diese bei- 

 den Enzyme bei pH — 7,8, möglicherweise für Erepsin bei pH- = 

 7,9. Bei konstant gehaltener Wasserstoffionen- und im Verhältnis 

 zum Substrat hinreichend grosser Enzymkonzentration, wobei die 

 Selbstzerstörung des Enzyms zu vernachlässigen ist, folgen die 

 Spaltungskurven dem monomolekularen Reaktionsgesetz. Für beide 

 Enzyme, als Säuren betrachtet, liegt der Wert der Dissoziations- 

 konstante K a in der Nähe von 10~ 7 , doch scheint sie etwas grösser 

 für Darmerepsin als für Hefenereptase zu sein. 



2. Der vor allem wichtigste Unterschied zwischen diesen beiden 

 Enzymen ist ihre verschiedene Empfindlichkeit gegen Neutralsalze. 

 Während eine 0,5 n -Salzkonzentration gar keinen Einfluss auf die 

 Wirkung der Hefenereptase bei optimaler Wasserstoffionenkonzen- 

 tration zeigt, hemmt sogar eine 0,02 n die Wirkung des Darm- 

 erepsins merkbar. Und die hemmende Wirkung scheint ziemlich 

 unabhängig von der Art der Ionen und nur durch ihre Gesamt- 

 Konzentration bedingt. Gleich konzentrierte Lösungen setzen die 



