694 R.Otto und W. Dörries: Chemische Physiologie 1914. [76 



die Stärke ausfälleude Kraft. Diese letztere ist bei der Amylase des Malzes 

 niclit mehr vorhanden, findet sich aber in der Amylase der ungekeimten Samen. 

 Die Menge dieser A^erschiedenen Peimente ist durchaus voneinander unab- 

 hängig xmd sowohl in den einzelnen Getreidearten voneinander verschieden, 

 als auch in den verschiedenen Stadien, in denen die Samen zur Untersuchung 

 gelangen. So sind im Weizenmalz alle drei Enzyme in reichlicher Menge ver- 

 treten, elahingegen enthält Mais neben einer grossen Menge stärkeverflüssigenden 

 Fermentes nur wenig stärkeverzuckerndes die Hirse nur Avenig stärke- 

 verflüssigeneles mid stärkeverzuckerndes, neben grosser Menge dextrinbildendes 

 usw. Nach dieser Anschaimng des Verfs. ist es natürlich als ausgeschlossen 

 zu betrachten, dass man durch die Untersuchimg nur eines einzigen dieser 

 Fermente sich ein Bild von der Cxesamtwirkung der Amylase in irgend« inem 

 Extrakt machen kann. Es sind also alle Methoden, die z. B. nur auf dem 

 Verschwinden der Jodreaktion beruhen, als unzulänglich anzusehen (Op])en- 

 heimer in Centrbl. Biochem. Biophysik XVI, 1914, p. 409). 



862. Chrzaszcz, T. und Torlikowski, K. Über Versuche zur Tren- 

 nung der Stärke verzuckernden von der Stärke verflüssigenden 

 Kraft, sowie zur Feststellung der Stärke dextrinierenelen und 

 der Stärke ausfällenden Kraft der Getreideamylase. (Wochenschr. 

 f. Brauerei XXIX, Nr. 41—44.) — Ref. in Centrbl. Biochem. Biophysik XVI, 

 1914, p. 126—127. 



863. Chodat, R." et Schweizer, K. La tyrosinase est aussi une 

 desamidase. (Arch. Sei. phys. et nat. Geneve XXXV, 1913.) — Ref. in 

 Bot. Centrbl. CXXV, 1914, p. 16.5. 



864. Chodat, R. und Schweizer, K. Über die desamidierende 

 Wirkung der Tyrosinase. (Biochem. Zeitschr. LVII, 1913, p. 430.) — 

 Eingehende Untersuchungen über das Wesen der Chodatschen Tyrosinase- 

 reaktion auf Aminosäuren. Die Untersuchungen wurden angestellt mit 

 (41ykokoll, Phenylglykolsoll, Alaniii und Tyrosin, sowie bei einer grossen 

 Papaver-Art; dies um zu sehen, inwieweit das Chlorophyll die Reaktion be- 

 schleunigt. Bei dem ersten Versuche zeigte sich, dass Ghicose die Desamidie- 

 nmg verlangsamt, bei dem letzteren, dass sowohl im Licht wie im Dunkeln 

 Chlorophyll elie Reaktion beschleunigt (Kretschmer in Centrbl. Biochem. 

 Biophysik XVI. 1914, p. 275). 



865. Clauseil, Roy E. On the behavior of emulsin in the 

 presence of collodion. (Journ. Biol. Oiem. XVII, 1914, ]). 413.) — Ref. 

 in Centrbl. Biochem. Biophysik XVII, 1915, p. 377. 



866. Coirre, J. Conditions experimentales les mieux appro- 

 pri^es ä la preparation ele 1 'ethylglucoside ß. (Journ. Pharm. Chim., 

 Ser. 7, VIII, 1913, p. 553.) — Ref. in Centrbl. Biochem. Biophysik XVT, 

 1914, p. 407. 



867. Compton. A. The Optimum temperature of salicin hyelro- 

 lysis by enzyme action is independent of the concentrations 

 of Substrate and enzyme. (Proc. Roy. Soc. Ser. B, LXXXVII, 1914, 

 p. 245—254.) — Die Salicinhydrolyse ist von der Konzentration des Substrates 

 und des Fermentes unabhängig. 



868. Dolafire. .\])plication ele la methode biochimique ä 

 1 'llepati que. — Presence d'un principe glucosidique el^doublable 

 par l'«^mulsine. (Journ. Pharm, et Chim., 7e S(^r., VI, 1912, p. 292—298.) — 

 Ref. in l'.ol. Cditibl. CXXIll. 1913, p. 638. 



