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auf den Verlauf der Hydrolyse, der sich am optischen Verhalten 

 erkennen lässt. Dagegen wird der hydrolytische Prozess durch 

 alle optisch-aktiven, in den Proteinen vorkommenden Aminosäuren 

 sehr stark gehemmt, vvährend die entsprechenden Antipoden keine 

 bezw. nur eine geringe Hemmung ausüben; die Racemkörper nehmen 

 eine Zwischenstellung ein. 



Die Ergebnisse gestatten den Schluss, dass die Hemmung durch 

 direkte Beziehungen zwischen dem Ferment und den optisch-aktiven 

 Eiweissabbauprodukten bedingt ist. Dem Glykokoll gegenüber, das 

 kein asymmetrisches Kohlenstoffatom besitzt, fehlen solche Bezie- 

 hungen. Wenn die Auffassung richtig ist, lässt sich die bei der 

 Spaltung von Glyc3i-l-tyrosin häufig beobachtete Erscheinung, wonach 

 die Hydrolyse zuweilen völlig still steht, um dann nach Stunden 

 plötzlich weiter zu gehen, so erklären, dass inzwischen das abge- 

 spaltene Tyrosin aus der übersättigten Lösung ausgefallen und 

 das vorher gebunden Ferment nunmehr wieder frei und für die 

 Reaktion verwendbar geworden ist. Die Versuche zeigen ferner, 

 warum der fermentative Eiweissabau in vitro viel langsamer vor 

 sich geht als im Magen' bezw. im Darm, wo die hemmenden Abbau- 

 produkte ständig resorbiert werden. O. Damm. 



Abderhalden, E. und L. Michaelis. Der Verlauf der fermen- 

 tativen Polypeptidspaltung. (Zeitschr. f. physiol. Chemie. LH. 

 p. 326—337. 1907.) 



In der Arbeit werden die von Abderhalden und Kölker bei 

 der fermentativen Spaltung des d-Alanylalanins durch Hefepresssaft 

 gewonnenen Ergebnisse einer mathematischen Analyse unterzogen. 

 Es ergibt sich dabei, dass sich bei gleicher Substratmenge mit ab- 

 nehmender Menge des Ferments die Kurve der Umsetzung immer 

 mehr der geraden Linie nähert. Mit steigender Fermentmenge da- 

 gegen nimmt die Umsatzkurve immer mehr die logarithmische 

 Form an. Aus diesen beiden Grenzkurven haben die Verff. die 

 Kurve 



— In -j- s . — = k 



t a— X t 



erhalten, die den Verlauf der Spaltung gut wiedergibt; a bedeutet 

 die Anfangsmenge des Dipeptids, x die zur Zeit t gespaltene Menge 

 Dipeptid; e und k hängen in einer noch nicht näher definierbaren 

 Weise von der Fermentmenge ab. 



Zu Beginn des Versuches ist die Reaktionsgeschwindigkeit pro- 

 portional der Fermentmenge. Im weiteren Verlaufe vermischt sich 

 diese Gesetzmässigkeit stark infolge des Einflusses der Spaltungs- 

 produkte. Hierüber stellen die Verff. weitere Untersuchungen in 

 Aussicht. O. Damm. 



Abderhalden, E. und Voitinovici. Weitere Beiträge zur Kennt- 

 nis der Zusammensetzung der Proteine. (Zeitschr. für phys. 

 Chemie. LH. p. 368—374. 1907.) 



Die Verff. haben gereinigte Karpfenschuppen zuerst mit ver- 

 dünnter Salzsäure, dann mit sehr verdünnter Kalilauge und viel 

 Wasser behandelt und endlich noch mit 0,1 prozentiger Salzsäure 

 10 Tage bei 40° digeriert. Das schliesslich rein zurückbleibende 

 Ichtylepidin enthielt 50,870/o C; 6,560/o H; 15,69o/o N; 1,02% Sund 

 26,8^J/o 0. Es lieferte bei der Hydrolyse 5,7% Glykokoll, 3,1% Ala- 



