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Biol. Chem. XXIV, 1916, Nr. 3: Proc. Amer. Soc. Biol. Chem. p. XXXI.) — Es 

 fanden sich Emulsin, Amylase, Erepsin, Peroxydase, Katalase und Lipase. 



665. Crocker, William and Harrington, George T. C a t a 1 a s e and 

 o x i (1 a s e content o f s e e d s in relation t o t h e i r dormancy, 

 age,vitality,andrespir a t i o n. (Journ. Agric. Res. 15, 1918, p. 137 

 bis 174.) 



666. Degli, A. M. Die A u f gäbe n der Oxydasen bei der Ver- 

 besserung der Anbaupflanzen. ( Intern, agr.-techn. Rundschau 8, 

 1917, p. 425—428.) - - Ref. in Bot. Ctrbl. 138, 1918, p. 180—181. 



667. Degli, A. M. L e O s s i d a s i n e 11 ' i n g e n t i 1 i m e n t o d e 1 1 e 

 p i a ntecolti v a t e. — Ricerche e considerazioni biologiche. (Annali della 

 R. Scuola Sup. di Agrieoltura in Portici 14, 1916 — 17, 81 pp.) 



A. Borntraege r. 



668. Dernby, K. Gr. Die proteolytischen Enzyme d e r Pingui- 

 cula vulgaris. (Biochem. Ztschr. 80, 1917, p. 152 — 158.) Der dialysierte 

 Preßsaft der Blätter von Pinguicula vulgaris hat nicht die Fähigkeit, die Milch 

 ..dick" zu machen. Dagegen spaltet er das Kasein der Milch, aber nur zum 

 Teil, bei neutraler und schwach alkalischer Reaktion. Unter den gleichen Be- 

 dingungen wird auch Wittepepton gespalten. — Das bei diesen Reaktionen wirk- 

 same proteolytische Enzym zeigt viele Ähnlichkeiten mit dem Trypsin. Die op- 

 timale Wasserstoffionenkonzentration desselben liegt bei pH etwa 8. Verf. 

 schlägl vor, das Enzym Pinguiculatryptase zu nennen. — Enzyme von Erepsin- 

 oder Pepsincharakter konnten in dem PingruicuZa-Preßsaft nicht nachgewiesen 

 werden. (H i r s c h im Ctrbl. Biochem. Biophysik 19, 1918, p. 635.) 



669. Dernby, K. G. Notiz betreffe n d die proteolytischen 

 Enzyme der Drosera rotundifolia. (Biochem. Ztschr. 78, 1917, p. 197 — 199.) 



— „Nur ein Enzym vom Pepsintypus, aber keine trypsin- oder erepsinähnlichen 

 wurden im Extrakte der Blätter von Drosera rotundifolia gefunden." 



670. Dernby, K. S t u d i e n über die proteolytis c heu E n z y in e 

 der Hefe und ihre Beziehung zu der Autolyse. (Biochem. 

 Ztschr. 81, 1917. p. 107—208.) - - Ref. in Bot. Ctrbl. 141, 1919, p. 108—109. 



671. Dernby. K. G. Eine vergleichende Studie über die 

 proteolytis c heu E n z y m e Darmerepsin und Hefenerep- 

 t ase. (Meddel. frän K. Vetenskapsakad. Nobelinst. III, 1916, N:o 14, 30 pp.) 



— Hefenereptase und Darmerepsin verhalten sich gegenüber Glyzylglyzin 

 ziemlich gleich. Die optimale H-lonenkonzentration bei Spaltungen von die- 

 sem Dipeptid bei 38° C liegt für diese beiden Enzyme bei pH -- 7,8. Der 

 wichtigste Unterschied zwischen den beiden Enzymen ist die viel größere 

 Empfindlichkeit des Darmerepsins gegenüber Neutralsalzen. Die Spaltungen 

 von komplizierteren Peptiden verlaufen viel langsamer als die von Glyzylglyzin. 

 Gegenüber Pepton verhalten sich die beiden Enzyme ziemlich gleich, aber 

 Kasein scheint schneller von Darmerepsin abgebaut zu werden. Das Haupt- 

 ergebnis der Arbeit ist, daß bei reaktionskinetischen Studien über proteolytische 

 Vorgänge die Hefenereptase vorzuziehen ist, und daß in vielen Fällen, wo die 

 Salzkonzentration der Versuchsflüssigkeit groß ist, das Darmerepsin unbrauch- 

 bar ist. Collande r. 



672. Dernby, K. G. Reaktionskinetiken v i d e n proteoly- 

 tis k spjälkning a v g 1 y c y 1 g 1 y c i n. [Die Reaktionskinetik bei einer 

 proteolytischen Spaltung von Glyzylglyzin.] (Meddel. fra Carlsberg Labor. XI, 

 1916, p. 239 — 267.) — Die Versuche wurden mit einem Hefenereptase genannten 



