1091 Fermente und Enzyme 365 



verglichen. Bei 60° bekommt man für Sacchara.se (bei pH 4,5) die Inakti- 

 vierungskonstante k c = 6,6 . 10 _ 3 , während die Geschwindigkeitskonstante der 

 Esterspaltung für Äthylazetat (bei derselben Temperatur und pH = etwa 5") 

 gleich etwa 2 . 10— 6 ist. Die Stabilitäten der beiden Stoffe sind also ganz ver- 

 schiedener Größenordnung. Da nun andere Ester etwa ebenso langsam oder 

 noch langsamer gespalten werden, wird man annehmen dürfen, daß die Inakti- 

 vierung der Saccharase ein anderer Vorgang ist als die Hydrolyse eines der- 

 artigen Esters. — Die Azidität der maximalen Stabilität ist für Saccharase 

 pH = = 4,5 und für Äthylazetat 5,1. Der Unterschied ist somit nicht sehr groß. 



C o 1 1 a n (1 e r. 

 682a. Euler, H. von und Moberg, E. Invertase u n d Gärungs- 

 enzyme in einer Ober liefe. (Arkiv för kemi etc. VII, 1918, N:o 12. 

 17 pp.) — Ref. in Ctrbl. Bakt. II. Abt., LIII, 1921, p. 371. G oll and e r. 



683. Euler. H. von und Svanberg, O. Z u r Kenntnis de r bio- 

 chemischen Zuckerspaltungen. (Arkiv för kemi etc. VII, 1918, 

 N:o 3, 28 pp.) — Ref. in Ctrbl. Bakt., II. Abt., LI, l'.)20, p. 408. 



C o 1 1 a n d e r. 



684. Euler, H. von und Svanberg, O. E i n f 1 u ß d e r T e in p erat u r 

 und d e r A z i d i t ä t auf d i e B i 1 d u n g der Saccharase. ( Arkiv 

 för kemi etc. VII, 1919, N:o 23, 32 pp.) - - Ref. in Ctrbl. Bakt., 11. Abt., LVI, 

 1922, p. 69. 



685. Euler H.- von und Svanberg, O. Enzymchemische Studie n. 

 Über das Wachstum der Hefe in alkalischen Lösungen. 

 (Arkiv för kemi etc. VII, 1918, N:o 11, 13 pp.) - - Ref. in Ctrbl. Bakt., II. Abt., 

 LIII, 1921, p. 378. Coilande r. 



686. Euler, H. von und Svanberg, 0. Über die Selbstregene« 

 r a t i o n eines Enzyms nach Met a live r giftung. (Arkiv för kemi 

 etc. VII, 1920, N:o 27, 3(1 pp.) - - Ref. in Ber. ges. PI ysiol. II, 1920, p. 54—55 

 und in Ctrbl. Bakt., II. Abt., LIII, 1921, p. 373. Coilande r. 



687. Euler, H. von und Svanberg, (). Unters u c h u n g e n ü b er d i e 

 c hemische Zusammensetzung und Bild u n g der E n z y m e. 

 XV. Mitt. Neue Messungen an Bact. acidi lactis (Streptococcus lac- 

 tis). (Ztschr. f. physiol. Chemie 102, 1918, p. 176—184.) - - Ref. in Bot. Ctrbl. 

 141, 1919, p. 350—351. 



688. Euler, H. von, Svanberg. O. und Heintze, S. Quantitative Be- 

 st i m m u n gen der enzymatischen Tätigkeit in lebenden 

 Zellen. (Fermentforschung II, 1918, p. 194—200.) 



689. Falk, K. G. T he mode o f a c t i o n o f urease a n d o f 

 enzymes in general. (Journ. biol. Chem. 20, 1917, p. 389 — 390.) 



690. Falk, K. George und Sugima, Kanemat.su. Studien über Enzym- 

 Wirkungen. Korrektionen. (Journ. Amer. Chem. Soc. 1917, p. 921.) 

 — Ref. in Ctrbl. Biochem. Biophysik 19, 1917, p. 273. 



691. Färber, E. Zur Frage der Oxydationswi r k u n g e n v o n 

 Hefen. (Biochem. Ztschr. 78, 1917, p. 294—296.) — Ref. in Bot. Ctrbl. 137, 

 1918, p. 111. — Siehe auch „Pilze 1917", Ref. Nr. 176. 



692. Folpmers, T. Tyrosinase, ein Gemenge von zwei En- 

 zymen. (Biochem. Ztschr. 78, 1917, p. 180—190.) — Ref. in Bot. Ctrbl. 137, 

 1918, p. 398. 



693. Giaja, J. Ruft lebende Hefe die Vergärung des 

 Zuckers allein durch ihreZymase hervor? ( Compt Rend. Soc. 



