14 Pflanzenchemie. 



drenalin (Suprarenin), Jodothyrin, Hypophysenextrakt und Secretin 

 besprochen, weiterhin dann die Antigene und Antikörper von W. 

 Weichard t; hier findet man auch die Bacteriengifte, Antitoxine, 

 Ricin, Abrin, Crotin und Verwandtes. 



Den Schluss des Bandes machen die Enzyme (als „Fermente") 

 von E. Zuntz, als Hydrolasen, Coagulasen, Carboxylasen, Oxyda- 

 sen, Katalase, Reductasen und Gärungsenzyme unterschieden, mit 

 umfangreichen zoologischen wie botanischen Literaturnachweisen. 

 Hier kommt die botanische Literatur wohl nicht ganz zu ihrem 

 Recht, wie das z.B. die Citate bei der Amylase zeigen, denn 

 weder Atkinson noch Heinze haben dies Enzym bei den ge- 

 nannten Pilzen zuerst nachgewiesen, auch trifft das über Cellu- 

 lase-Bildung durch Pilze angegebene kaum zu, ganz abgesehen 

 davon, dass es sich bei Lösung von Hemicellulosen und echter 

 Cellulose doch wohl um verschiedene Enzyme handelt; man ver- 

 gleiche auch Pectinase. Im ganzen wäre hier und da wohl eine ge- 

 wisse Kritik berechtigt gewesen. 



Am Schluss eines jeden Bandes ist ein alphabetisches Register 

 der besprochenen Stoffe gegeben; die Ausstattung der Bände steht 

 mit der der früher erschienenen auf gleicher Höhe. 



Wehmer (Hannover). 



Achalme et Bresson. Methode pour la determination de 

 l'unite ou de la pluralite des diastases dans un liquide. 

 (C. R. Ac. Sc. Paris. CLL p. 1369, decembre 1910.) 



La methode est basee sur les deux considerations suivantes: 

 1° Lorsqu'une seule diastase agit sur deux corps differents, eile 

 partage son action entre ces deux corps. 



2° Lorsque le liquide actif contient deux diastases distinctes, 

 chaque diastase se comporte dans le melange comme si eile etait 

 seule; on doit donc obtenir dans le melange des deux substances, 

 la somme des actions exercees sur chaque corps isole. H. Colin. 



Bertrand, G., Observations ä propos d'une Note relative ä 

 l'action du ferment bulgare sur les matieres proteiques. 

 (C. R. Ac. Sc. Paris. CLL p. 1611, decembre 1910.) 



L'auteur constate que les r^sultats obtenus par Ef front, sont 

 en contradiction avec les siens. II en attribue la cause soit ä une 

 Variation biochimique considerable du ferment due ä quelque cir- 

 constance experimentale encore inapercue, soit ä l'ingerence, dans 

 les cultures d'Effront, d'une espece microbienne autre que le fer- 

 ment bulgare. H. Colin. 



Bertrand, G., et A. Compton. Influence de la temperature 

 sur l'activite de la cellase. (C. R. Ac. Sc. Paris. CLL p. 1076, 

 decembre 1910.) 



Les auteurs ont opere sur une preparation diastasique extraite 

 des amandes douces. II ressort de leurs experiences que la tempe- 

 rature optimale de la cellase est situee au voisinage de -\- 46°. Si 

 l'on fait agir la cellase apres l'avoir soumise pendant une duree tres 

 courte ä des temperature de plus en plus hautes, on trouve qu'ä 

 partir de -\- 75° sa destruction devient extremement rapide. Du 

 reste, cette temperature mortelle est fonction de la duree autant 

 que de la temperature de chauffage; c'est ainsi qu'avec une duree 



