REVUES ET ANALYSES. 61 



et Picton sont colloïdaux, ils ont pu entraîner, en se précipitant, un 

 peu de l'hydrogène sulfuré de la liqueur, contracter avec lui une union 

 plus ou moins stable, mais qui diffère d'une combinaison véritable par 

 son caractère mal défini, par la disproportion entre le poids du sulfure 

 et le poids de l'hydrogène sulfuré, par la variabilité dans les propor- 

 tions suivant les conditions de précipitation, bref, par tous les carac- 

 tères que MM. Picton etLinder signalent avec soin dans leurs hydro- 

 sulfures, et qu'ils s'attachent à oublier pour en faire ensuite des 

 composés définis. 



Il est clair ici qu'il ne faut pas pousser les choses à l'extrême et 

 voir partout des adhésions moléculaires. Il est sûr, pour ne pas sortir 

 de notre sujet, que les métaux alcalins, par exemple, donnent des 

 hydrosulfures bien définis, ft'une manière générale, les adhésions 

 moléculaires se rattachent par un bout de la chaîne aux actions chi- 

 miques vraies, si par l'autre elles confinent aux simples mélanges 

 physiques. Je ne demande donc pas qu'on voie partout des adhésions 

 moléculaires, je voudrais seulement qu'on ne voie pas partout des 

 combinaisons chimiques '. 



Concluons donc que rien ne nous autorise à voir dans la coagula- 

 tion une série continue de condensations moléculaires. Cette concep- 

 tion semble plus invraisemblable encore quand on l'applique au sulfate 

 de quinine. Voici un sel cristallisé, défini, soluble dans l'eau. Sa 



i. Un exemple, qui nous ramène à l'objet de ce travail, va nous montrer 

 nettement la différence des deux points de vue. Dans l'hémoglobine cristal- 

 lisée, on trouve des quantités de fer un peu variables, mais qui oscillent autour 

 du chiffre de 0,42 % dans l'hémoglobine de chien. En voulant faire entrer 

 cette minime quantité de fer dans la molécule, Preyer s'est trouvé conduit à 

 la formule empirique G 900 H 960 Az 13i FeS 2 179 . Le poids moléculaire est peut- 

 être encore plus grand, mais il n'y a pas de formule plus simple dans laquelle 

 entrent 0,42 °/ de fer. Eh bien! je crois qu'on n'a pas le droit d'admettre, sans 

 plus ample informé, que le fer, le soufre de l'hémoglobine, de même que celui des 

 autres matières albuminoïdes, sont du fer, du soufre combinés, plutôt que du fer, 

 du soufre, appartenant à une combinaison colloïdale ou non, entraînée par l'albu- 

 mine, l'hémoglobine, qui, elles, sont des corps colloïdaux. Il y aurait alors adhésion 

 moléculaire, non pas combinaison, et on s'expliquerait alors comment dans 

 l'hémoglobine du sang de chien, Hoppe-Seyler a pu trouver 0,39 °/ de soufre et 

 0,43 °/ de fer, tandis que Jacquet y trouvait 0,57 % de soufre et 0,33 % de fer; 

 comment dans l'hémoglobine du cheval, Kossel a trouvé 0,65 /° de soufre et 

 0,47 % de 1er, tandis que Zinoffsky y trouvait 0,39 °/ de soufre et 0,33 o/ de fer. 

 De pareilles différences dans le sang d'une même espèce ont de quoi surprendre, 

 surtout quand on songe à la modification énorme qui en résulte dans la formule 

 de l'hémoglobine, quand on y veut faire entrer à toute force la quantité de fer 

 constatée par l'expérience. C'est ainsi que pour Hufner, l'hémoglobine de sang de 

 bœuf, qui contient 0,40 °/ de fer, doit être représentée par la formule C 636 H 1025 

 Az 16 * FeS 3 O 181 . En cherchant bien, on trouverait sûrement, en suivant ces erre- 

 ments, que l'hémoglobine d'un animal qui digère a une formule tout à fait diffé- 

 rente de celle d'un animal qui est en appétit, et que les tissus d'un être vivant 

 varient aussi aisément que les images d'un kaléidoscope, en ce qui concerne l'ar- 

 rangement de leurs molécules. 



