PROPRIETES PHYSIQUES DE LA MICELLE ALBUMINOIDE. 181 



nullement l'identité de la constitution chimique, à cause de la 

 possibilité des isomères innombrables. 



Les nombres rapportés par nous plaident en faveur d'une 

 constitution chimique différente des albuminoïdes de réserve 

 appartenant à des espèces différentes de graines de la même 

 famille botanique. 



Cette opinion paraît être corroborée par les résultats de 

 l'étude quantitative des produits de décomposition des albumi- 

 noïdes de différents lupius. M. Hédin l a isolé 2,75 0/0 d'argi- 

 nine des produits de décomposition de la conglutine du lupin 

 jaune. La môme quantité d'arginine fut tirée au laboratoire de 

 M. Schulze, du lupin jaune par la méthode de M. Rossel. J'en 

 ai pu préparer 4 0/0 du poids de l'album inoïde, par cette der- 

 nière méthode, aux dépens de la conglutine du lupin blanc. 

 Enfin, M. E. Schulze obtint un rendement d'au moins 6 aux 

 dépens d'un mélange des albuminoïdes d'autres lupins 2 . 



En rapportant les différences absolues des nombres consignés 

 dans nos tableaux à une différence dans l'affinité des albumi- 

 noïdes d'origine diverse vis-à-vis des molécules salines, on doit 

 conclure que les matières protéiques de réserve de lupin 

 blanc possèdent une affinité moins grande que celles des 

 semences de courge et de sapin rouge, et beaucoup plus grande 

 que celle du lupin jaune. 



Enfin, pour montrer que les albuminoïdes d'origine animale 

 ne se distinguent pas des matières protéiques végétales par 

 d'autres caractères que ceux que nous avons constatés jusqu'ici, 

 et que la modification de leur état résulte du jeu des mêmes 

 facteurs physico-chimiques, je communiquerai encore les expé- 

 riences faites avec le blanc d'œuf, non à l'état dans lequel il se 

 trouve dans la nature, nous nous sommes expliqués déjà là- 

 dessus, mais préparé d'une façon spéciale. 



On se rappelle l'observation, citée déjà, de M. Slarkc, que 

 lorsqu'on chauffe le blanc d'œuf longuement dialyse, on obtient 

 une solution opalescente qui précipite après neutralisation avec, 

 un peu d'acide chlorhydrique. Le précipité est soluble dans les 



1. Ueber die Bildung von Arginin aus Proteinkorpern. Ztsch: /'. phyëidl. C/>. 

 Bel. 21, p. 154. 



2. J(> «lois ce demLer fait à une communication verbale de M. le professeur 

 E. Schulze, au laboratoire duquel j'ai eu l'honneur de commencer les recherches 



qui se rapportent à ce travail. 



