494 ANNALES DE L'INSTITUT PASTEUR. 



aux mêmes températures que sur la gélatine. Je n'ai pas vérifié 

 toutefois son activité au voisinage de 10'\ Les mêmes chauf- 

 fages qui affaiblissent et détruisent l'action sur la gélatine 

 agissent de même à l'égard de la fibrine. Ainsi l'activité se 

 trouve très réduite à 58" et nulle au-dessus de 60°. Je n'ai donc 

 rien à ajouter sur ce point aux résultats obtenus plus haut. 



c) Fixation de la diastase sur la fibrine. — L'amihodiastase se 

 fixe sur la fibrine comme le font généralement les diastases qui 

 attaquent cette substance. Plaçons dans deux tubes deux frag- 

 ments égaux de fibrine. Dans le premier, mettons de l'eau phy- 

 siologique, dans le deuxième de la diastase dissoute dans le même 

 liquide. Abandonnons les deux tubes quelques heures à la gla- 

 cière, puis changeons de tube nos flocons de fibrine et portons 

 le tout à l'étuve. Le fragment qui a pu s'imprégner de diastase 

 dans le deuxième tube se dissout dans le premier. L'autre se 

 trouve à Tétuve dans le deuxième tuhe dont la diastase a été 

 enlevée et reste tout à fait ou presque inaltéré. 



d) Produits de digestion de la fibrine. — Lorsque la fibrine se 

 trouve placée à l'étuve dans le liquide diastasique, elle devient 

 d'abord grisâtre et très friable. Elle ne tarde pas, si l'on agite 

 le tube qui la contient, à se résoudre en une poudre grise con- 

 tenant souvent des fragments plus ou moins gros et qui se pré- 

 cipite au fond. Lorsque la quantité de diastase est suffisante, la 

 fibrine altérée finit par disparaître presque complètement. Cer- 

 tainement la diastase que j'ai obtenue n'a pas l'activité de la 

 trypsine, par exemple, et l'on a quelque peine à mettre en évi- 

 dence les produits de dégradation avancée de la librine. 



Je n'ai jamais obtenu ces très abondants cristaux detyrosine 

 que l'on rencontre dans les digestions trypsiques. Toutefois, en 

 évaporant doucement le liquide de digestion, on peut mettre en 

 évidence l'existence de coproduit. On obtient alors de petits cris- 

 taux très peu solubles dans l'eau froide, mais solubles dans 

 l'eau chaude et dans l'ammoniaque d'une part, dans les acides 

 de l'autre. Enfin et surtout, ces cristaux, quoique petits, pré- 

 sentent bien la forme caractéristique en double éventail qui ne 

 laisse aucun doute sur leur nature. Je rappelle que M. Mesnil n'a 

 pu obtenir aussi que de fort petits cristaux de tyrosine par l'ac- 

 tion de l'actinodiastase sur la fibrine, bien que la digestion fût 

 parfaitement nette. 



