REVUES ET ANALYSES. 549 



raison le fait que Malerba ne trouve pas de soufre Iabile dans la glo- 

 buline du sérum, alors que Schùlz, agissant en milieu réducteur, 

 trouve que la moitié du soufre de cette albumine appartient à la forme 

 Iabile? Ou bien l'action réductrice du milieu ne peut-elle pas avoir 

 influencé la liaison d'un des atomes de soufre de la protéine et facilité 

 sa mise en liberté? C'est ce qu'il semble difficile de décider tant que 

 des recherches qualitatives n'auront pas établi sous quelle forme le 

 soufre se trouve lié dans les albumines. 



Des efforts intéressants faits dans cette direction ont fixé certains 

 résultats. Ainsi, Krùger, ayant, dans ses recherches préliminaires, 

 soumis à l'action de la potasse additionnée d'acétate plombique diffé- 

 rents composés organiques sulfurés bien définis, conclut de ses 

 recherches que : 



1° Les combinaisons du type 



I 

 — C— SH 



I 

 ne cèdent généralement pas leur soufre; si, cependant le C porte en 

 même temps un oxygène 



I 

 0=C — SH 



(thioacides) ou un groupe amidé 



AzH 2 — C — SH 

 i 



(cystéine), le soufre devient Iabile; 



2° Le soufre est cédé aux alcalis par les molécules du type 



S = G = ; 



3° Les molécules du type 



=C— S— G= 

 sont décomposées en partie, mais sans formation de sulfure; 



1° Les molécules du type 



=G— S— S— G= 

 contiennent du S Iabile, à moins que le G ne soit uni à 0. 



Il résulte avant tout de ces recherches que le plus ou moins de sta- 

 bilité de l'atome de S ne dépend pas fatalement de ce qu'il est ou non 

 combiné à de l'oxygène, comme on le croyait précédemment. Il n'en 

 est pas moins vrai que l'oxydation de la molécule d'albumine par le 

 permanganate de potassium ' ou par l'iode 2 a pour premier résultat 

 de rendre stabile tout le soufre de l'albuminoïde. 



1. Malv, Sitcungsberichte der Kaiserlichen Akademie de?- Wissenschaften. 

 Wien, 1885 et 1888. 



2. Hofmeister, Zeitschrift f. Physiol, Chemie, Bd. XXIV. 



