VOL. 12 (1953) HEAT OF HYDROLYSIS OF TRIMETAPHOSPHATE I27 



les cations metalliques divalents. L'enzyme a ete inhibi par le fluoride, le cyanide et moins forte par 

 I'azide. L'inactivation de l'enzyme autrement rapide dans une solution aqueuse a 33° C a ^te reduit 

 considerablement par I'addition de glycerol. En utilisant le calorimetre isotherme Ohlmeyer au flux 

 de chaleur constant, nous avons determine la tonalite thermique de I'hydrolyse fermentative de tri- 

 metaphosphate comme 19,300 ±: goo cal/mole. Pour I'etat de I'ionization des participants et des 

 produits de I'hydrolyse a un pH 7 et a une temperature de 33° C le changement de I'enthalpie a ete 

 estime a — 18,600 cal/mole et ce de I'enthalpie libre au moins a — 21,000 cal/mole. Par ce, nous avons 

 demontre la richesse d'energie de la liaison P-O-P de trimetaphosphate. 



ZUSAMMENFASSUNG 



Kin das inorganische Trimetaphosphat zu Orthophosphat hydrolisierender Fermentauszug 

 wurde aus der Hefe gewonnen ; sein pH Optimum betrug 7. Von alien untersuchten metallischen 

 Kationen aktivierten Magnesium und Mangan das Ferment am starksten. Das Ferment wurde durch 

 Fluorid, Cyanid und in einem geringeren Ausmass durch Azid gehemmt. Die Zugabe von Glycerol 

 unterdriickte die sonst bei 33° C in einer wasserigen Losung rasch einsetzende Inaktivierung. Mit 

 dem isothermen, einen konstanten Warmefluss aufweisenden Kalorimeter nach Ohlmeyer haben 

 wir die bei der fermentativen Hydrolyse des Trimetaphosphate entwickelte Warme zu 19,300 ^j;; 900 

 cal/Mol gemessen. Fiir den lonizationszustand der Reaktionsteilnehmer und Produkte bei pH 7 und 

 33 ° C wurde die Anderung der Enthalpie zu — 1 8,600 cal/Mol und die der freien Enthalpie zu mindestens 

 — 21,000 cal/Mol geschatzt. Dadurch haben wir die "Energiereichheit" der P-O-P Bindung des 

 Trimetaphosphates gezeigt. 



REFERENCES 



1 L. LiEBERMANN, {Pfluget's) ArcJi. ges. Physiol., 43 (1888) 97; 47 (1890) 155. 



2 A. KossEL, Arch. Anat. u. Physiol., Physiol. Abt., (1893) 160. 

 ^ T. KiTASATO, Biochem. Z., 197 (1928) 257; 201 (1928) 206. 



* M. G. MacFarlane, Biochem. J., 30 (1936) 1369. 



^ T. Mann, Biochem. J., 38 (1944) 345. 



^ R. Jeener and J. Bracket, Enzymologia, 11 (1944) 222. 



■^ J. M. WiAME, Bull. soc. chiin. hiol., 28 (1946) 552. 



8 G. Schmidt, L. Hecht and S. J. Thannhauser, /. Biol. Cher.i., 166 (1946) 775. 



^ J. M. WiAME, /. Am. Chem. Soc, 69 (1947) 3146. 

 " J. M. WiAME, Fed. Proc. Am. Soc. Expt. Biol., 6 (1947) 302. 

 ^1 C. C. Lindegren, Proc. Natl. Acad. Sci. (U.S.), 34 (1948) 187. 

 12 J. M. WiAME, /. Biol. Chem., 178 (1949) 919. 



1^ G. Schmidt, L. Hecht and S. J. Thannhauser, /. Biol. Chem., 178 (1949) 733. 

 " O. Meyerhof in W. D. McElroy and B. Glass, ed., Phosphorus Metabolism, Vol. i, Johns-Hopkins 



Press, Baltimore, Md., 1951. 

 ^^ P. Ohlmeyer, Z. physiol. Chem., 282 (1945) 38; Z. Naturforsch., i (1946) 30. 

 1* L. T. Jones, Ind. Eng. Chem. Anal. Ed., 14 (1942) 536. 

 1^ K. Lohmann and L. Jendrassik, Biochem. Z., 178 (1926) 419. 

 ^^ O. Warburg and W. Christian, Biochem. Z., 310 (19^1) 384. 

 ^* A. Schaffner and F. Krumey, Z. Physiol. Chem., 255 (193S) 145. 

 2" C. Neuberg and a. H. Fischer, Enzymologia, 2 (1937) 241. 



21 B. Ingelman and H. Malmgren, Acta Chem. Scand., i (1947) 422. 



22 P. S. Krishnan and V. Bajaj, Arch. Biochem. Biophys., 42 (1953) 175. 

 2^ E. Bamann and E. Heumuller, Nattirwissenschaften, 28 (1940) 535. 



2* O. Hoffman-Ostenhof, Abstr. of papers, 12th Intern. Congv. Pure Appl. Chem. (1951), p. 119. 



2^ O. Meyerhof and P. Ohlmeyer, /. Biol. Chem., 195 (1952) 11. 



28 K. Bailey and E. C. Webb, Biochem. J., 38 (1944) 394- 



2'' O. Meyerhof and R. Shatas, Arch. Biochem. Biophys., 40 (1952) 253. 



^* Landolt-Bornstein, 5th Ed. (1923). 



2^ P. Ohlmeyer and R. Shatas, Arch. Biochem. Biophys., 36 (1952) 411. 



^^ H. GiRAN, Compt. rend., 135 (1902) 1333. 



Received March 31st, 1953 



