VOL. 12 (1953) MUSKELKONTRAKTION, ZELLMOTILITAT UND ATP I57 



lastung abnimmt. Sie ist fiir das unbelastete Fasermodell in der Ausgangslange bei 20° C 

 = 22% dieser Ausgangslange pro Sekunde und bei 0° C = 7%. Das Maximum der 

 mechanischen Leistung wird erreicht, wenn die relative Belastung 1/5 der Maximal- 

 spannung betragt. Dann berechnet sich die maximale Leistung von i g des Fasermodells 

 in Ausgangslange zu annahernd 60 g cm • sec.~^, bei 20° C und zu nicht ganz 9 g cm. sec. "^ 

 bei 0° C. D.h. die maximale mechanische Leistung wachst zwischen o und 20° C auf etwa 

 das 7-fache. Und ebenso wachst die Spaltungsrate auf das 7-fache: 1.9-10-' Mol pro 

 Gramm-Modell und Sek. bei 20° und 0.28 •io~'' Mol pro Gramm-Modell und Sekunde 

 bei 0° C. Die Spaltungsrate ist an einer Suspension maximal kontrahierter Modellfasern 

 gemessen. Wird angenommen, die Spaltungsrate sei wahrend des Verkiirzungsvorgangs 

 ebenso gross wie im maximal verkiirzten Zustand, so wiirde sich fiir 0° wie fiir 20° C 

 der gleiche hohe mechanische Nutzeffekt der ATP-Spaltungsenergie von 60-70% er- 

 geben. Es ist aber moglich,dass die Spaltungsrate wahrend des Verkiirzungsvorganges 

 hoher ist als im verkiirzten Zustand. Denn der lebende Muskel mobilisiert wahrend des 

 Verkiirzungsvorganges mehr Energie als bei isometrischer Kontraktion (die sogenannte 

 "Extraenergie" von A. V. Hill oder der sogenannte "FENN-Effect"). Es ist noch nicht 

 gelungen festzustellen, ob das fiir die Modelle auch gilt. Falls es so ist, ware der Nutz- 

 effekt niedriger und wiirde sich den iiblichen Werten des lebenden Muskels — zwischen 

 30 und 50% — mehr nahern. Doch ist auf jeden Fall bemerkenswert, wie gut das Modell 

 die Spaltungsenergie des ATP ausnutzt. 



2. Wenn Modelle mit steigender ATP-Konzentration durchtrankt werden, muss nach 

 dem Massenwirkungsgesetz der Anteil des ATP, der in "ATPase-Bindung" gebunden 

 ist, ebenfalls steigen, bis die ATPase-Gruppen des Aktomyosin gesattigt sind und weiter- 

 hin konstant bleiben. Die Spaltungsrate aber braucht sich nicht so zu verhalten, und sie 

 verhalt sich tatsachlich nicht so. Wie bei vielen Fermenten gibt es auch beim Aktomyosin 

 eine "Eigenhemmung" durch das Substrat. Oberhalb einer bestimmten ATP-Kon- 

 zentration fallt die ATP-Spaltung wieder ab. Dieser Abfall beginnt im allgemeinen bei 

 Konzentrationen '^' 10"^ M ATP^^'-^. Im einzelnen variiert derBeginn des Abfalls etwas 

 mit der Art des Muskels, der lonenstarke und der Temperatur^'^-^^. 



In jedem Fall ist aber dieser "iiberoptimale" Abfall der Spaltung begleitet von 

 einem entsprechenden Abfall der Kontraktion. Dies gilt ebenso fiir Zellmodelle aus 

 Fibroblasten wie fiir die Modelle glatter und quergestreifter Muskelfasern^'^' ^^ (Fig. 

 6a und 7). 



Auch dies Verhalten zeigt, dass die ATP-Kontraktion auf der ATP-Spaltung und 

 nicht auf einer Spezialbindung des ATP beruht. Ausserdem bedeutet es, dass lebende 

 Zellen keine hohere ATP-Konzentration enthalten diirfen als --^ io~" M: Sie konnten 

 sonst ihr eigenes ATP infolge der "iiberoptimalen Eigenhemmung" nicht mehr be- 

 nutzen. Hiermit ist geklart, warum Gewebe mit explosivem Energiebedarf — ■ wie die 

 Muskeln — einen 2. sofort angreifbaren Energiespeicher in Gestalt der Guanodino- 

 phosphate besitzen miissen, um die Zeit bis zur Restitution des ATP durch den K-H- 

 Stoffwechsel zu iiberbriicken. 



VIII 



Der Umfang der ATP-Spaltung bedingt den Umfang der Arbeitsleistung und der 

 Restitutionsvorgange. Und was bestimmt nun den Umfang der ATP-Spaltung ? Fiir den 

 Muskel lauft diese Frage auf 2 Fragen hinaus: i. nach dem Mechanismus, durch den 



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