l80 H. A. KREBS, R. HEMS VOL. 12 (IQSJ) 



5. The observations are in accordance with the assumption that animal tissues contain a specific 

 phospho-kinase which catalyses the reaction ATP + IDP ^ ADP + ITP. 



RESUME 



1. Les 5- mono-, di- at triphosphates d'adenosine et d'inosine peuvent etre separes par chromato- 

 graphic sur papier. 



2. Quand on ajoute de ITTP a des suspensions de muscle thoracique de pigeon incube avec 

 32PO4, so'^ groupe phosphate terminal devient radioactif (il en est de meme pour les deux groupes 

 terminaux de I'ATP). 



3. LTTP devient egalement radioactif quand on I'incube en anaerobiose avec des suspensions 

 de muscle ou de mucus intestinal renfermant de I'ATP marque par ^-P. 



4. La myokinase purifiee, la myosine ATP-ase ou I'ATP-ase soluble ne transferent pas de phos- 

 phate de I'ATP aux phosphates d'inosine. Ces deux derniers enzymes hydrolysent a la fois ATP et 

 ITP, mais si ces deux substrates sont ajoutes ensemble, la vitesse d'hydrolyse est plus faible que la 

 somme des vitesses trouvees quand les substrats sont ajoutes separement. 



5. Ces observations sont en accord avec I'hypothese selon laquelle les tissus animaux contien- 

 draient une phosphokinase specifique catalysant la reaction ATP -f IDP ^ ADP -f ITP. 



ZUSAMMENFASSUNG 



1. Es wird ein papierchromatographisches Verfahren zur Trennung der 5-Mono-, Di- und Tri- 

 phosphates von Adenosin und Inosin beschrieben. 



2. Die entstandige Phosphatgruppe von hinzugefiigter ITP wird (in ungefahr dem gleichen 

 Masse wie bei den endstandigen Phosphatgruppen von hinzugefiigter ATP) radioaktiv, wenn respi- 

 rierende Suspensionen von Taubenbrustmuskeln in Gegenwart von ^^PO^ bebriitet werden. 



3. ITP wird ebenfalls radioaktiv, wenn es anaerob mit Suspensionen von Muskel- oder 

 Darmschleimhaut bebriitet wird, die mit ^^P markierte ATP enthalten. 



4. Gereinigte Myokinase, Myosin-ATP-ase oder losliche ATP-ase iibertragen kein Phosphat 

 von ATP auf Inosinphosphate. Die beiden letzteren Enzyme hydrolysieren sowohl ATP wie ITP, 

 aber wenn die beiden Substrate zusammen hinzugefiigt werden, ist die Hydrolysengeschwindigkeit 

 geringer als die Summe der Reaktionsgeschwindigkeiten, die man findet, wenn die beiden Substrate 

 einzeln hinzugefiigt werden. 



5. Die Beobachtungen sind in tjbereinstimmung mit der Annahme, dass tierische Gewebe eine 

 spezifische Phosphokinase enthalten, die die Reaktion ATP -f IDP ^ ADP -\- ITP katalysiert. 



REFERENCES 



1 L. V. Eggleston and R. Hems, Biochem. J., 52 (1952) 156. 



' H. A. Krebs, a. Ruffo, M. Johnson, L. V. Eggleston and R. Hems, Biochem. J., 54 (1953) loj- 



3 A. Kleinzeller, Biochem. J ., 36 (1942) 729. 



■* R. Hems and W. Bartley, Biochem. J., (1953) In press. 



^ R. J. Block, R. Lestrange and G. Zweig, Paper Chromatography , Academic Press Inc., New York 



(1952). 

 ^ C. S. Hanes and F. a. Isherwood, Nature, 164 (1949) 1107. 

 ' R. Zetterstrom and M. Ljunggren, Acta Chem. Scand., 5 (1951) 291. 

 ** H. M. Kalckar, /. Biol. Chem. 148 (1943) 127. 

 '•' S. S. Spicer and W. J. Bowen, /. Biol. Chem., 188 (1951) 741. 

 1° K. Bailey, Biochem. J., 36 (1942) 121. 



11 W. W. Kielley and O. Meyerhof, /. Biol. Chem., 176 (1948) 591. 



12 G. Schmidt and S. J. Thannhauser, /. Biol. Chem., 149 (1943) 369. 

 12a B. Axelrod, /. Biol. Chem., 172 (1948) i. 



^•' O. Meyerhof and H. Green, /. Biol. Chem., 183 (1950) 377. 



'' H. Green and O. Meyerhof,/. Biol. Chem., 197 (1952) 347. 



15 I. T. Oliver, unpublished. 



1" K. Lohmann, Biochem. Z., 254 (1932) 381. 



1'' J. Wajzer and J. Nekhorocheff, Compt. rend. soc. biol., 144 (1950) 807 SiwdAbstr. II Int. Biochem. 



Congr., (1952) 207. 

 18 H. Weil-Malherbe, Communic. to Biochem. Soc, (27.3.1953). 

 '" O. H. LowRY AND J. A. Lopez, /. Biol. Chem., 162 (1946) 421. 



Received April i7tli, 1953 



