282 E. BOERI, A. EHRENBERG, K. G. PAUL, H. THEORELL VOL. 12 (1953) 



4. Le passage de Cyt a Cyt-2H+ peut s'interpreter comme correspondant au remplacement de 

 deux liaisons de covalence entre I'atome de fer et las hemichromogenes de la partie proteique par 

 des liaisons ioniques. Dans Cyt-2H+-2C1~ les auteurs supposent un arrangement de chaine dipolaire. 



ZUSAMMENFASSUNG 



1. Die Absorptionsspektren in der Soretbandregion und die magnetischen Eigenschaften von 

 Ferricytochrom c bei verschiedenen Chlorionenkonzentrationen wurden im pH-Bereich 1-5 nochmals 

 untersucht. 



2. Die bei neutralem pH bestehende Form des Ferricytochroms c ("Cyt", ^max = 23.3- 10^ cm- 

 X Mol"^ bei 408 m^) geht unter gleichzeitiger Aufnahme von zwei Protonen {n = 2) beini Ansauern 

 in eine saure Form iiber ("Cyt-2H+", jSmax = 50-10^ cm- x Mol~^ bei 395 m//). Die Halfte der 

 gesamten spektralen Veranderung ist bei pH 2.12 erreicht. Gleichzeitig mit der spektralen Ver- 

 anderung nimmt die paramagnetische Suszeptibilitat von y_,-,, = 2120 (i einsames Elektron) auf 

 16,200 • io~^ cgs eme (5 einsame Elektronen) zu. Die Werte fiir Cyt-2H+ wurden durch Extrapolation 

 auf [Cl~] = o erhalten. 



3. Wenn zu emer Cytochrom c hauptsachlich als Cyt-2H+ enthaltenden Losung steigende 

 Mengen Chlorionen hinzugefiigt werden, dann wird Cytochrom allmahlich in eine als Cyt-2H+-2C1~ 

 (i^max = 25.8-10'' cm^ X Mol"-^ bei 402 vs\pC) bezeichnete Form iibergefiihrt. Zwei Chlorionen werden 

 gleichzeitig aufgenommen [n = 2). Fiir Kq\- wurde der Wert y-io"^ M- bei pH i und ein ungefahr 

 10 mal geringerer Wert bei pH 2 und 3 gefunden. Parallel zu dieser spektralen Veranderungen fallt 

 die paramagnetische Suszeptibilitat auf ^m = 6000 bei pH 3 und 7400-10^ cgs eme bei pH 1.5 

 (3 einsame Elektronen). Die Unterschiede der A'q- und ;{,„-Werte von Cyt-2H+-2C1^ bei pH 1-1.5 

 werden versuchsweise als abhangig von einer in saurem Medium stattfindenden Proteindiskon- 

 figuration erklart. 



4. Die Veranderung die Cyt beim tjbergang in Cyt-2H+ untergeht wird als ein dem Ersatz 

 der covalenten Bindungen zwischen dem Eisenatom und 2 hemichrombildenden Gruppen der Protein- 

 halften durch lonenbindungen entsprechenden Vorgang interpretiert. In Cyt-2H+-2C1~ wird eine 

 Dipolkettenanordnung angenommen. 



REFERENCES 



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 ^* U. J. Lewis, to be published. 



Received May nth, 1953 



