288 L. GORINI, F. FELIX, C. FROMAGEOT VOL. 12 (1953) 



comparaison montre que le rapport de ces vitesses est de 2.2, ce qui correspond bien a 

 I'ordre de grandeur de Qio d'une reaction de proteolyse enzymatique an voisinage des 

 temperatures en question. 



Que I'identification comme substrat de la trypsine, des molecules de lysozyme de- 

 naturees de f a9on differente (denaturees a temperature elevee ou denaturees a la tempera- 

 ture .ordinaire en presence de trypsine) soit justifiee ou non, le present travail n'en permet 

 pas moins de conclure que I'hydrolyse par la trypsine du lysozyme actif necessite une 

 inactivation prealable de ce lysozyme et que c'est sur cette reaction d' inactivation que 

 le manganese exerce son influence. 



RESUME 



L'etude de I'influence du manganese sur la proteolyse par la trypsine soit du lysozyme actif soit 

 du lysozyme inactive par la chaleur, montre que la presence de ce metal reduit considerablement (10 

 fois pour Mn lo^^ M) la vitesse d'hydrolyse du lysozyme actif et laisse inchangee celle du lysozyme 

 inactive par la chaleur. D'autre part, I'importance considerable de la temperature sur I'hydrolyse du 

 lysozyme actif par la trypsine suggere que Taction hydrolysante de la trypsine est limitee par une 

 reaction de denaturation du lysozyme; I'energie d'activation de cette derniere reaction pent etre 

 calculee comme egale a 57,000 cal/mol. C'est vis a vis de cette reaction que le manganese exerce son 

 action inhibitrice. 



SUMMARY 



Manganese considerably (10 times for Mn lo"^ M) diminishes the rate of hydrolysis by trypsin 

 of enzymically active lysozyme, while it has no effect on the hydrolysis of heat inactivated lysozyme. 

 This fact, coupled with the large energy of activation (57,000 cal/mol) of the proteolysis of active 

 lysozyme, suggests that the rate of hydrolysis by trypsin is limited by the rate of denaturation of 

 lysozyme. It is on this latter reaction that manganese exerts its inhibiting action. 



ZUSAMMENFASSUNG 



Mangan vermindert merklich (10 mal fiir Mn lo"^ M), die tryptische Hydrolyse vonenzymatisch- 

 aktivem Lysozym wahrend er keine Wirkung auf die Hydrolyse von durch Hitze inaktiviertem 

 Lysozym ausiibt. Die grosse Aktivationsenergie (57,000 kal/mol) der Proteolyse des aktiven Lyso- 

 zyms lasst ausserdem vermuten dass seine tryptische Hydrolysegeschwindigkeit durch die Geschwin- 

 digkeit einer Denaturierungsreaktion begrenzt ist, auf welche Mangan seine hemmende Wirkung 

 ausiibt. 



BIBLIOGRAPHIE 



1 L. GoRiNi ET F. Felix, Heme Congres International de Biochimie, Paris 1952. Resume des commu- 

 nications, p. 232. 



- L. GoRiNi ET F. Felix, Biochim. Biophys. Acta, 10 (1953) 128. 



3 L.GoRiNi ET L. Audrain, Biochim. Biophys. Acta, 9 (1952) 180. 



^ C. Fromageot et M. Privat de Garilhe, Biochim. Biophys. Acta, 4 (1950) 509. 



^ H. Goldenberg et A. D. McLaren, /. Am. Chem. Soc, 73 (1951) 1131 



* G. Alderton, W. H. Ward et H. L. Fevold, /. Biol. Chem. 157 (1945) 43. 



' K. Linderstrom-Lang, Cold Spring Harbor Symposia Quant. Biol., 14 (1949) 117. 



^ L. GoRiNi, Biochim. Biophys. Acta, 7 (1951) 318. 



^ M. Bier et F. F. Nord, Arch. Biochem. Biophys., 33 (1951) 320. 



^^ M. M. Green, J. A. Gladner, L. W. Cunningham, Jr., et H. Neurath, J. Am. Chem. Soc, 74 

 (1952) 2122. 



Regu le 29 Mai 1953 



