324 R. BERMAN, I. B. WILSON, D. NACHMANSOHN VOL. 12 (1953) 



pro mg Protein pro Stunde untersucht. Die Reaktionsmischung enthielt zusatzlich zu dem Enzym 

 nur Acylderivate des CoA und methylierte Aminoathanole mit einer wechselnden Anzahl von Methyl- 

 gruppen als Substrate. 



Die Acetylierung des Cholins wurde untersucht als Funktion der Konzentration von Acetyl- 

 CoA, von Cholin und Enzym. Die Cholinkurven zeigten eine ausgesprochene Sattigung, die einer 

 MiCHAELis-MENTEN-Konstante von ungefahr 2-io~^ M entspricht. Das Acetyl-CoA zeigte geringere 

 Sattigung in dem iiberpriiften Bereich; die Daten entsprechen einer MiCHAELis-MENTEN-Konstante 

 von 5' io~^ M. 



Auffallende Unterschiede zeigten sich bei der Acetylierung von Trimethyl-, Dimethyl- und 

 Monomethylathanolamin. Bei den Di- und Monomethylverbindungen betrug die Acetylierung nur 

 8 bzw. 2 % verglichen mit der des Trimethylathanols. Dieses starke Unterscheidungsvermogen des 

 Enzyms der dritten Methylgruppe gegeniiber, erhalt grosses biologisches Interesse, da auch die 

 dritte Methylgruppe gegeniiber den anderen Proteinen des Acetylcholinsystems vergleichbar starke 

 Wirkung besitzt. Der Verlust der dritten Methylgruppe fiihrt zu einem beinahe voUstandigen Ver- 

 schwinden der Wirkung gegeniiber dem Receptorprotein, das die mit der lonenpermeabilitat und 

 dem elektrischen Potential verbundenen Eigenschaften der Nervenmembran bestimmt. Bei dem 

 Reaktivierungsprozess der von Alkylphosphaten gehemmten Acetylcholinesterase werden bei der 

 Reaktion des Enzyms ahnliche scharfe Unterschiede zwischen Verbindungen mit zwei und drei 

 Methylgruppen beobachtet. 



Im Hinblick auf die chemisch abgesattigte Natur einer quaternaren Gruppe und ihrer tetra- 

 hedrischen Struktur wird vermutet, dass ihre einzigartige Wirkung mit einer Veranderung der 

 Proteinkonliguration und damit mit einer Einhiillung des Molekiils verbunden ist. Dies erscheint 

 notig, da das Protein gleichzeitig mit den drei Methylgruppen und der chemisch funktionellen Gruppe 

 des Molekiils reagieren muss. Derartige Konfigurationsanderungen scheinen fiir die voile Funktion 

 des Proteins notwendig zu sein. 



Unter den Acylderivaten des CoA hat nur Propionyl-CoA eine dem Acetyl-CoA vergleichbare 

 Reaktivitat. Das Enzym vermittelt nicht die Reaktion des Butyryl-CoA mit Cholin, obwohl letzteres 

 sogar starker als Acetyl-CoA vom Enzym gebunden wird. Dies kann biologische Bedeutung besitzen, 

 da im Gegensatz zu Propionyl-CoA Butyryl-CoA ein Zwischenprodukt im Fettsaurestoffwechsel ist 

 und eine leichte Bildung dieses Cholinesters unerwiinschte Effekte mitsichbringen konnte. 



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Received June 24th, 1953. 



