19? L'ANNEE BIOLOGIQUE. 



trent, selon les conditions, une variation de couleur semblable à celle que 

 présentent si facilement les cyanophycées. — 4° Ce réactif agit également, 

 mais d'une autre façon, sur l'indol avec lequel il fournit une matière colo- 

 rante insoluble dans l'eau, paillettes bleues avec éclat métallique, solubles 

 dans les solvants organiques avec une belle teinte rouge. L'indol, entrant 

 dans la composition de plusieurs matières colorantes végétales comme l'in- 

 digo et la chlorophylle, pouvant être en quelque sorte dérivées d'un benzène- 

 pyrrol, il y a là également un champ d'investigation tant pour le biologiste 

 que pour le chimiste. — M. Boubier. 



b-c) Chodat (R.)- — Nouvelles recherches sur les ferments oxydants. IV. 

 Lacrésoltyrosinase, réactif des peptides, des polypeptides, des protéines et de 

 la proléolyse par les micmorganismes. — V. Les matières protéiques et leurs 

 dérivés en présence du réactif p-crésol-tyrosinase. — Les phases successives 

 de la peptolyse sont les stades albumose, peptones, polypeptides et peptides. 

 On admet généralement que les peptides amènent la dégradation des ma- 

 tières protéiques jusqu'au stade peptone, les typsines poussent cette action 

 d'hydrolyse plus loin et dans leurs produits de digestion abondent les acides 

 aminés. Par hydrolyse, au moyen des acides, les matières protéiques, ani- 

 males et végétales, fournissent : 1" des acides aminés du type glycocolle et 

 ses homologues : alanine, acide amino-valérianique (valine), acide amino- 

 succinique, leucine (amino-caproïque), etc. ; 2'^ des acides aminés dérivés 

 du benzol, comme la phénylalanine, l'oxyphénylalanine (tyrosine) ; 3° des 

 acides aminés dérivés du pyrrol, comme l'acide pyrrolidine carbonique (pro- 

 line, oxyproline) ; 4° des acides aminés dérivés de l'indol, comme l'indolala- 

 nine ou tryptophane; 5° des acides aminés dicarboniques, comme l'acide as- 

 partique, l'acide glutanique (souvent remplacés dans la plante par l'amide 

 de l'acide aspartique, l'asparagine) ; 6° des acides diaminés, comme la lysine, 

 l'ornithine, l'arginine; 7° un acide aminé sulfuré, comme la cystine. Si 

 l'hydrolyse par l'eau et les acides est poussée moins loin, on obtient des corps 

 plus complexes, les polypeptides, qui sont, d'après les travaux de Fischer et 

 de ses élèves, des éthers, des peptides simples. Enfin, sous le nom de kyri- 

 nes ou peptones simples, Siegfried a isolé des complexes plus élevés. Mais la 

 différence entre les polypeptides et les kyrines est toute de degré. La mé- 

 thode proposée par C. permettra, non pas de déterminer la nature des com- 

 plexes, mais de déterminer le degré de complexité des produits de la pepto- 

 lyse. 11 se sert de la tyrosinase du Solanum tuberosum, qui donne des ren- 

 seignements d'une grande netteté. C'est une poudre brune, obtenue par une 

 méthode assez compliquée, indiquée tout au long dans le travail. Cette tyro- 

 sinase a une action très marquée sur le p-crésol : ce phénol prend une colo- 

 ration jaune qui passe finalement, si la solution de ferment est suffisamment 

 concentrée, au jaune orangé. C. a fait de nombreuses expériences en met- 

 tant des acides aminés : glycocolle, leucine, tyrosine, phénylalanine et phé- 

 nylglycocoUe en présence de la tyrosinase et du p-crésol. Toutes ces réac- 

 tions donnent une coloration rouge, qui passe plus ou moins rapidement, 

 selon les acides aminés, à une coloration bleue, qui est fortement dichroïque 

 sauf dans le cas de la tyrosine. C'est avec le phénylglycocoUe que le chan- 

 gement de couleur est le plus lent à venir. L'alanine fait exception à la règle 

 générale (voir plus loin). La réaction ou p-crésol-tyrosinase est donc un 

 admirable réactif, qui permet de suivre pas à pas la protéolyse et plus par- 

 ticulièrement par les microorganismes. Elle indique aussi pour la première 

 fois, par un procédé direct, que les matières protéiques natives sont des po- 

 lypeptides, que les peptones sont également des polypeptides, mais déjà plus 



