XIII. — MORPHOLOGIE GÉNÉRALE ET CHIMIE BIOLOGIQUE. 193 



simplifiés puisque la réaction est beaucoup plus intense. Enfin, avec l'appa- 

 rition des acides aminés et des peptides plus compliqués, l'inversion au bleu 

 avec dichroïsme rouge nous renseigne avec certitude sur leur présence et, 

 dans une certainemesure, sur leur concentration. —D'autres expériences ont 

 porté sur l'action de lathyrosinasesur les polypeptides seuls ou accompagnes 

 du p-crésoi. Ces expériences ont été faites avec une tyrosinase de champi- 

 gnons dépourvue de laccase. C. obtient d'abord un rougissement, puis les 

 teintes se succèdent, passant du rose à l'abricot, au verdàtre, à l'olive, à 

 l'émeraude et à l'émeraude bleuâtre. L'action de la tyrosinase (sans p-créspl) 

 sur les premiers produits de la digestion trahit l'existence de peptides à 

 tyrosine, comme le glycyl-1-tyrosinase, lorsqu'ils existent. 



On peut donc déceler au cours d'une peptolyse peptique l'apparition de 

 peptides à tyrosine. Plus tard, lors([ue la tyrosine a été détachée, cette der- 

 nière se reconnaît à la teinte rouge, puis noir violacé que prend le liquide de 

 peptolyse. Cette méthode permet ainsi de déceler la tyrosine dans les pro- 

 duits de peptolyse, avant qu'elle se soit détachée du polypeptide. Mais comme 

 nous savons qu'au stade tryptique les polypeptides sont hydrolyses en peptides 

 simples, comme tyrosine, proline, tryptophane, glycocolle, alanine, leucine, 

 valine, serine, cystine, il ne sera pas difficile de mettre en évidence' l'appa- 

 rition de ces acides aminés. En effet, ils fournissent tous, en présence du 

 p-crésol et de la tyrosinase, une suite de colorations qui vont du rouge au bleu 

 avec dichroïsme rouge intense. Il est donc toujours possible, par la méthode 

 de C, démettre en évidence les acides aminés ou les peptides (jui apparais- 

 sent au cours d'une peptolyse profonde. La réaction sera proportionnée à la 

 concentration des acides aminés. Comme la réaction tyrosinase amino-crésol 

 se passe même à des dilutions excessives, P/oo — 1", o(Mh sHs est bien appro- 

 priée à la recherche de corps qui, au début de leur formation, ne sont pas 

 encore accumulés dans le produit de la digestion. Quant aux polypeptides, 

 ils ne produisent pas la réaction caractéristique des acides aminés ou la 

 produisent incomplètement ; ils diffèrent donc du tout au tout des peptides à 

 chaîne ouverte. 



La méthode de C. permet encore la recherche des corps protéiques. Le 

 réactif p-crésol et tyrosinase donne avec ceux-ci une coloration rouge qui ne 

 passe jamais au bleu avec dichroïsme rouge. Cette coloration augmente pro- 

 gressivement durant la protéolyse et conformément à la théorie qui prévoit 

 que les groupes NH^ et COOH vont augmenter au fur et à mesure que cette 

 dégradation s'effectue. Toutes ces réactions ouvrent la voie à la recherche 

 précise et méthodique des ferments protéolytiques dans les sucs des animaux 

 et des végétaux. Pour la recherche des pepsinases, on se servira d'une solu- 

 tion déterminée d'albumine ou de protéine à laquelle on ajoutera en présence 

 de l'acide clilorhydrique une quantité déterminée du suc à examiner. La 

 comparaison avec un essai-controle et Taddition au réactif d'un Volume dé- 

 terminé du produit supposé de digestion, addition faite après neutralisation 

 de l'acide, donnera le degré de peptonisation qui se mesurera à rintcnsité de 

 la coloration rouge. 



De même dans l'action d'une tryptase sur une matière protéique, le pro- 

 duit de digestion en présence du réactif crésol-tyrosinase fournira une teinte 

 rouge qui passera au bleu avec dichroïsme. Cette réaction permet également 

 (le différencier l'activité des bactéries liquéfiantes vis-à-vis delà gélatine. Les 

 recherches faites jusqu'ici par C. ont montré de très sensibles ditférences, 

 l'une des espèces en culture dégradant en peu de jours jusf^u'au stade acide 

 aminé, l'autre s'arrétant au stade polypeptide. 

 Dans le cinquième mémoire, C. précise les résultats obtenus et les vérifie 

 l'annék biologique, xvu. 1912. 13 



