558 Loew, Die chemische Energie tier lebenden Zellen. 



Oscar Loew, Die chemische Energie der lebenden Zellen. 



8. XI. 175 S. Miinchen. Verlag von Dr. E. Wolff. 1899. 



Vor mehreren Jahren 1882 bis 1891 konstatierte Verf. am lebenden EiweiB 

 einige Reaktionen, welche ihn zu Ansichten fiihrten, die er liier in folgenden 

 Worten kurz zusammenfasst: 1. In vielen Pflanzen konnnt ein gelbster Protein- 

 stoff vor, welcher unter deuselben Bedingnngen eine chemische Verandermig 

 orleidet, unter welchen die Zellen absterben. 2. Derselbe ist in Folge seiner 

 jiuBerst veriinderlichenNatur sehr verschieden von alien bisher bekannten Reserve- 

 proteinstoffen. 3. Dieser Proteinstoff spielt die Rolle eines Reservematevials 

 und kann sowohl im Cytoplasma als auch in der Vakuole gespeichert vorkommen. 



Dieser labile Proteinstoff, den Verf. und Th. Bokorny rait dem Namen 

 Protoprotein jetzt bezeichnen, wird von schwachen Basen ausgeschieden. Be- 

 sonders dazu geeignet waren Coffein und Antipyrin, welche in groBer Ver- 

 diinnung angewandt, die Zellen langere Zeit am Leben erhalten lassen. 



Die Eigenschaften des Protoproteins, die gleichfalls gemeinsam mit Th. 

 Bokorny studiert wurden, lassen sich dahin zusammenfassen. Es ist loslich 

 in Wasser und hat die Fahigkeit viel Wasser zu binden. Obwohl es neutral 

 rcagiert, besitzt es die Fahigkeit Basen aufzunehraen. Schwache Basen lassen 

 seinen labilen Charakter intakt erscheinen, und scheiden es in Form von 

 gla'nzenden Tropfchen aus, welche bei der Exosinose des Baseniiberschusses 

 wieder in Losung iibergehen und mit alien urspriinglichen Eigenschaften von 

 Neuern abgeschieden werden kbnnen. Starkere Basen bringeu die an fangs 

 ausgeschiedenen Granula zum Erstarren. Die mit schwachen Basen wie er- 

 wiihnt ausgeschiedenen Proteosoinen gerinnen bei 50 56. Verschiedene Reagen- 

 tien fiihren zum Uebergang in den unloslichen Zustand. Schon das Absterben 

 der Zellen in der wenig schadlichen Coffeinlosung, oder das Toten der Zellen 

 (lurch Verletzung fiihrt die Gerinnungserscheinungen herbei, die durch Aus- 

 stoBen von Wasser, Fest- und Unlb'slichwerden charakterisiert sind. 



Die mit schwachen Basen ausgeschiedenen Tropfchen des Protoproteins 

 neluneu leicht Ammoniak aus stark verdiinnten Losungen atif, und werden 

 hierdnrch fest und unloslich. Die frischen sowohl als die mit Ammoniak 

 behandelten Ausscheidungeu besitzen Reduktionsvormogen fiir selbst hochver- 

 diinnte alkalische Silbernitratlbsung. Die durch Sauren oder Alkohol koagu- 

 lierten Proteosomen dagegen haben diese Fahigkeit nicht mehr. 



Durch diese Eigenschaften unterscheidet sich das labile Protein von alien 

 bisher bekannten nicht organisierten Protein stoffen. Nach dem Verf. ist es 

 wohl moglich, dass das Protoprotein in vielen isoineren und vorliiufig nicht 

 unterscheidbaren Modih'kationen vorkommt. 



Allem dem gegeniiber wurde namentlich von Pf offer, Overtoil und 

 Klein in dem Verf. vorgeworfen, dass die Reaktionen auf das labile Protein 

 auch mit Gerbstoffeu und Phloroglucin eintreten. Es wurde behauptet, dass 

 die Silbernitrat-reduzierenden Stoffe andere Kb'rper sein kbnnten als die von 

 den Verf. als solche bezeichneten Aldehydgruppen. Entgegen den Befunden 

 der Verf. sollten die durch Coffein und Antipyrin ausgeschiedenen Kb'rper ihre 

 reduzierenden Eigenschaften auch beim Enviinueu bewahren. Es kb'nne somit 

 von der grofien Labilitiit, die ihnen zukommen soil, keine Rede seiu. Es wurde 

 ferner betont, dass die Lebensfunktionen nicht einem einzigen Kb'rper znge- 

 sprochen werden konnen, und dass die ,,derzeitigen chemischen Kenntnisse 

 ,,nicht erlaiibcn, diejenigen Umsetzungen zu priicisiereu, wclclie dio Prntoiu- 

 ,,stoffe des Prot(i)lasten mit dem Tode erfaliren" (Pl'effer). 



