REVUE AGRONOMIQUE 113 



alcoolique possèdent une propriété commune, celle d'être réduits facile- 

 ment, ce qui explique leur rôle comme récepteurs d'hydrogène. A côté de 

 ces substances, il y en a beaucoup d'autres qui ne possèdent pas cette pro- 

 priété. Les expériences des auteurs montrent que les dérivés puriques 

 accélèrent la fermentation alcoolique. L'adénine, l'hypoxanthine, la xan- 

 thine, la guanine, la théobromine, la caféine sont des catalyseurs assez 

 énergiques pour le suc de levure, plus énergiques que l'acide nucléique. 

 L'acide urique, les urates et les saponines sont favorables. Certains acides 

 galliques qui sont toxiques pour la levure vivante, stimulent l'action du 

 suc de levure. P. N. 



Baker (J.-L.) et Éverard (H.). — Les Amylases des céréales : le seigle 

 (Journ. Chem. Soc, t. CXIX, p. 805 à 809, 1921) (I. d. : 581.197). — Le 

 grain de seigle possède un pouvoir saccharifiant analogue à celui des grains 

 germes. L'amylase du seigle non germé transforme l'empois d'amidon en 

 amylodextrine et en maltose, comme le fait l'amylase de l'orge non 

 germée. L'amylase du seigle germé donne une dextrine réductrice non 

 fermentescible et du maltose; il ne se forme pas de maltodextrine comme 

 il s'en produit passagèrement dans l'action du malt d'orge. P. N. 



Javillier (M.). — ■ Les Réactifs biologiques en chimie (Bull. Soc. Chimique, 

 t. XXIX, p. 1037 à 1052, 1921) (T. d. : 58.11.97). — Conférence faite devant 

 la Société chimique de France sur les applications en chimie des diastases 

 ou des microorganismes qui les sécrètent. 



Mendolesi (G.). — Action de la pression sur la vitesse de l'hydrolyse 

 par la pepsine, la trypsine et la diastase (Biochemische Zeitung, t. CXV, 

 p. 85, 1921) (I. d. : 58.11.97). — Sous une pression de cinq atmosphères, 

 il y a accélération de l'hydrolyse; la pression de dix atmosphères donne 

 également une accélération, mais moins grande que celle obtenue à cinq 

 atmosphères. P. N. 



Effront (J.). — Sur les propriétés distinctives des amylases de diffé- 

 rentes provenances (C. R. Acad. Sciences, t. CLXXIV, p. 18, 1922) (I. d. : 

 58.11.97). — Pour doser le pouvoir liquéfiant des amylases, l'auteur a 

 employé une méthode nouvelle basée sur l'action coagulante de l'iode sur 

 l'amidon. Les amylases de différentes provenances se distinguent par le 

 rapport entre leur pouvoir liquéfiant et leur pouvoir saccharifiant, par l'in- 

 tensité de leur pouvoir saccharifiant, par leur température optima, par 

 leur action à la température de 20° et par leur résistance aux tempéra- 

 tures de 70°, 95° et 100°. La salive et les diastases des herbes, portées à la 

 température de 60° et plus, montrent une très grande sensibilité aux effets 

 de la filtration : le passage par les pores du filtre régénère dans certains 

 cas l'activité affaiblie sous l'action de la chaleur; dans d'autres cas, il con- 

 duit à une action diamétralement opposée. P. N. 



Biedermann (W.). — Le Constituant organique des amylases et la véri- 

 table nature de l'autolyse de l'amidon (Annales de Brasserie et Distillerie, 

 20 e année, p. 125, 1921) (I. d. : 58.11.97). — La salive humaine renferme, 

 à côté de mucine et d'albumine, une protéine spécifique qui précipite par 

 l'alcool et peut ensuite se redissoudre dans l'eau. C'est à cette substance 

 que l'activité amylolytique de la salive semble être liée ; elle est composée 

 d'une albumose combinée avec une albumine véritable; elle se comporte 

 d'une manière caractéristique vis-à-vis de l'acide nitrique, de l'acide chlo- 

 rhydrique et de l'acide picrique. Le pouvoir diastasique de la salive est 

 directement proportionnel à la quantité de cette albumose. 



ANN. SCUWTCE AGEON. — 1922 8 



