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Die Untersuchungen führten zu folgenden Ergebnissen: die Optimums- 

 temperatur für die polypeptidliefernden und aminosäurebildenden Enzyme des 

 Malzes liegt genau bei 4(>oc. Selbst nach 24 stündiger Maischdauer unter 

 Verhinderung einer Bakterienentwicklung ist die Enzymtätigkeit nicht gänzlich 

 zum Stillstand gekommen. Die größte Arbeit wird während der ersten 

 8 Stunden geleistet, vielleicht weil bis zu diesem Zeitpunkt durch die Wirkung 

 einer Phosphatase die Phosphatmenge und damit die Azidität wächst. Die 

 Enzyme liefern die größte Menge an formoltitrierbarem Stickstoff in einer 

 Maische, deren Wasserstoffjonenkonzentration durch ein p^j von 4,3 — 5,0 ge- 

 kennzeichnet ist. Wir haben es bei der Abhängigkeit der Enzyme von der 

 Wasserstoffjonenkonzentration mit einer Zone der besten Wirksamkeit zu 

 tun. Durch spontane Säuerung läßt sich erst nach 12 stündiger Maischdauer 

 bei 46 "C die optimale Wasserstoffjonenkonzentration erreichen. Gegen 

 Hydroxyljonen sind die Enzyme weit empfindlicher als gegen Wasserstoffjonen, 

 und zwar wird durch Hydroxyljonen das polypeptidbildende Enzym leichter 

 zerstört als das arainosäureliefernde. An der Aminosäurelieferung scheint 

 besonders ein Endoenzym beteiligt zu sein, während außerhalb der Zellen 

 die Sekretionsenzyme in gleicher 'Stärke Polypeptide und Aminosäuren liefern. 

 Auch auf fremde Proteine vermögen unsere Enzyme zu wirken, wobei sie die 

 dem Malz bezw. der Gerste eigentümlichen Eiweißstoffe bevorzugen. 



R. Heuß. 



Bokoriiy, Th. Einige neue Versuclie über Diastase. Allg. Brauer- und 

 Hopfenzeitung 55, 1915, S. 432. 



Über die chemische Natur der Enzyme ist noch verhältnismäßig wenig 

 bekannt, weshalb man auch die widersprechendsten Behauptungen über diese 

 Frage zu hören bekommen kann. In früherer Zeit hielt man die Enzyme 

 vielfach für albuminoide Substanzen, eine Anschauung, die dann später von 

 verschiedenen Seiten bekämpft wurde. 



Die neuesten Versuche, des Verfassers gingen zunächst darauf hinaus, 

 zu zeigen, daß Enzyme ähnlich wie die Proteinstoffe mit Säuren und Basen 

 sich zu verbinden vermögen. Gearbeitet wurde hauptsächlich mit Diastase. 

 Aus den Versuchsergebnissen des Verfassers ist zu schließen, daß Diastase 

 l,7%iges Ammoniak (etwa 10 ^o des Eigengewichtes) chemisch bindet. Durch 

 Kochen mit etwas Natronlaugezusatz kann die schleimig-gallertig ge- 

 wordene Masse unter' Abspaltung von Ammoniak zerlegt werden, Normal- 

 Schwefelsäure wird nicht gebunden. Dadurch unterscheidet sich die Diastase 

 von den eigentlichen Albuminaten. Man könnte sie wohl am ehesten als 

 eine Art Albuminsäure ansehen, deren es ja mehrere gibt. Da jedoch 

 die chemische Elementaranalyse nicht gemacht wurde, bleibt diese Frage 

 vorläufig offen. Da nirgends eine Andeutung- über diesen Punkt zu finden 

 ist, scheint die Bindung von Säuren und Basen an Enzyme bisher nicht 

 geprüft worden zu sein. Dagegen liegen Beobachtungen über Bindung von 



