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eigenartigen oxydativen Enzym zu tun, das eigentlich nicht in den Rahmen 

 der übrigen Oxydationsenzyme paßt. 



Die Tyrosinase wird durch Temperaturen von 60 — 70° C in 

 kurzer Zeit zerstört. Ihre Anwesenheit verrät sich in Bakterienkulturen 

 auf dem üblichen Nähragar durch eine braune Verfärbung desselben, 

 die in der Folge mitunter sehr dunkel wird. Natürlich muß die Bildung 

 eines braunen oder braunschwarzen, besonderen Bakterienfarbstoffes in 

 diesem Falle ausgeschlossen werden. Den Kulturen zugesetztes Tyrosin 

 wird ebenfalls oxydiert. Eine tiefere Kenntnis über die Bakterien- 

 tyrosinase besitzen wir zur Zeit noch nicht. 



Eine gesonderte Darstellung der Peroxydasen erübrigt sich, da 

 dieselben nach unseren allgemeinen Darlegungen über die Oxydasen in 

 denselben das eigentliche wirksame Moment darstellen. 



Zur besseren Orientierung über die bei Bakterien beobachteten 

 Oxydasen diene folgende Übersicht: 



Oxydasen. 



I. Alkoholase, im Anschluß die Azid oxydasen. 

 II. Phennlase. 

 III Tyrosinase als eigenartige Oxydase. 



Im Anschluß an die Oxydasen ist die gewiß, wenn auch nicht all- 

 gemein, so doch sicherlich im Reiche der Bakterien und auch Hefen weit 

 verbreitete Katalase zu erwähnen. Dieselbe ist ein Enzym, das Wasser- 

 stoffperoxyd in Wasser und molekularen Sauerstoff zerlegt. 



Bei den Bakterien finden wir auch GärungS-Enzyme weit ver- 

 bleitet. Darunter verstehen wir mit Buchner Enzyme, welche Zucker 

 in Milchsäure und in Alkohol und Kohlensäure umsetzen. Die 

 alkoholische Gärung erfolgt immer in zwei Etappen durch zwei 

 Enzyme, die sozusagen hintereinander in Wirksamkeit treten. Zuerst 

 entstellt aus den gärungsfähigen Zuckern Milchsäure oder ein leicht 

 Milchsäure gebendes „Vorprodukt", das endlich durch ein zweites 

 Enzym in Alkohol und Kohlensäure zerlegt wird. Die Vorgänge sind 

 in beiden Fällen intramolekularer Natur und verlaufen ohne Aufnahme der 

 Elemente des Wassers. Es wird dabei eine Umlagerung von Sauerstoff- 

 atomen herbeigeführt und durch die Erreichung einer höheren Oxydations- 

 stufe eines Teiles der Verbindung diese selbst zerlegt. 



Bei den lebenden Hefen finden wir die erste Phase der alkoholischen 

 Gärung, die Milchsäuregärung niemals; desgleichen findet auch eine 

 Weitervergärung zugesetzter Milchsäure nicht statt. Beides zeigt aber die 

 Gärung mit dem Preßsaft der Hefe, wie aus den Versuchen Buchners 

 und Meisenheimers hervorgeht. Bei den Bakterien wieder sehen wir 

 häufig eine reine Milchsäuregärung ohne Alkoholbildung, die 

 ebenfalls enzymatischer Natur ist. 



Vorläufig sollen beide Prozesse für sich behandelt und zuerst 

 die bakterielle Milchsäuregärung der Besprechung unterzogen 

 werden. Mit Oppenheimer können wir das entsprechende Enzym als 

 Bakterienzymase bezeichnen, da auch Buchner das für die erste 

 Umsetzung bis zur Vorstufe der Milchsäure bei der alkoholischen Gärung 



