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der Zelle nach außen abgeschieden werden und sich dadurch äußern, 

 daß solche Bakterien Gelatine bei ihrem Wachstum verflüssigen und weiter 

 abbauen. Im allgemeinen geschieht dieser Abbau der Eiweißkörper analog 

 demjenigen durch Säurehydrolyse. Derselbe vollzieht sich beim Trypsin, 

 also auch bei den Tryptasen der Bakterien, in der Weise, daß zuerst eine 

 Zerlegung in Polypeptidgemische erfolgt. Aus diesem Gemisch werden 

 nach Abderhalden nur jene Polypeptide weiter gespalten, die natürlich 

 vorkommende, optisch aktive Aminosäuren enthalten; von den razemischen 

 Polypeptiden aber nur der eine Paarung, sofern er natürliche Aminosäuren 

 an sich hat. Der Abbau dieser Polypeptide geschieht sehr tief, herab bis zu 

 Ammoniak, über heterozyklische Verbindungen der Pyrazol-, Pyrrol- und 

 Indolreihe, Aminosäuren der aromatischen Reihe, Thioamino-, Oxyamino-. 

 Diamino- und Aminosäuren. Auch die Nukleoproteide unterliegen 

 der tryptischen Spaltung, wobei aber Nukleinsäure restlich übrig bleibt, 

 die durch andere spezifische Enzyme weiter gespalten wird. Die Tryp- 

 tasen wirken am besten bei schwach alkalischer Reaktion, also in Sub- 

 straten mit einer geringen Menge freier Hydroxylionen. In stark alka- 

 lischer oder saurer Lösung werden sie gehemmt und schließlich zerstört. 



Die genuinen E i weiß kör per (auch Nukleoalbu m ine und Nukleo- 

 proteide, Kollagen. Glutin, Elastin) usw. unterliegen auch einer Spal- 

 tung durch Pepsinasen, deren Wirkung aber nicht sehr tief geht, da 

 dabei nur Peptone, also Polypeptidverbindungen entstehen, die 

 nicht weiter von ihnen abgebaut werden. Von Albumosen soll 

 nach dem Vorschlage Abderhaldens überhaupt nicht mehr gesprochen 

 und dieser Ausdruck gänzlich fallen gelassen werden. Die Nukleinverbin- 

 dungen werden durch die Pepsinasen in Nukleinsäure und Eiweißreste 

 zerlegt, die ebenfalls von ihnen nicht weiter zerlegt werden. Der typische 

 Vertreter der Pepsinasen ist das Pepsin des Magensaftes. Auch bei den 

 Bakterien finden sich Pepsinasen, deren Natur aber wegen den anderen 

 gleichzeitig vorhandenen Proteasen schwer erkannt wird und eine Isolierung 

 bisher nicht geglückt ist. Im allgemeinen wirken die Pepsinasen am 

 besten bei saurer Reaktion, also beim Vorhandensein freier Wasser- 

 stoffionen. Zu den Pepsinasen wäre vielleicht das Elastin lösende 

 Enzym Eijkmanns zu rechnen, über das wir aber wenig wissen. Ob 

 in dem Papayotin Beckolts ein Gemisch von Tryptase und Pepsi- 

 nase vorliegt, ist zurzeit noch kaum zu entscheiden. Der Bacillus 

 fluorescens liquefaciens, eine Wasserbakterie, enthält ein dem Papayotin 

 nahestehendes Enzym. 



Für den weiteren Abbau der bei der tryptischen und peptischen 

 Spaltung restierenden Polypeptide und einfacheren Verbindungen 

 kommen die Peptasen in Betracht, die entweder in den Zellen ihren Sitz 

 haben oder in das umgebende Medium abgegeben werden (Ereptasen). 

 Beide Arten sind auch bei den Bakteiien anzunehmen. Sie bauen die 

 Pelypeptide bis zu den einfachsten Verbindungen ab, wie es die Tryp- 

 tasen nur bei einigen Polypeptiden zu leisten vermögen. Auch sie wirken 

 am besten bei schwach alkalischer Reaktion der Lösungen. 



Bei den genannten Eiweißspaltungen entstehen eine Reihe von 

 Zwischenprodukten, von denen gewisse durch besondere Enzyme weiter 

 gespalten werden. 



