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können diese bei ihrem Ausfallen durch mechanische Adsorption das Enzym 

 mitreißen und so unwirksam machen. 



Von den Paralysatoren im allgemeinen müssen wir die „spezifischen 

 Paralysatoren" trennen. Es sind dies von Zellen gebildete Stoffe, die 

 in einseitiger Weise nur ein bestimmtes Enzym inaktivieren. Man be- 

 zeichnet sie auch als Antienzyme oder Antifermente. Dieselben sind 

 für die meisten Enzyme bekannt geworden und entstehen im Blute des 

 Tieres, wenn die enzymhaltigen Substrate demselben eingespritzt werden. 



Es gibt aber auch eine Reihe von äußeren Einflüssen, die imstande 

 sind, eine Förderung der Enzymwirkung herbeizuführen. Sie faßt 

 man als Aktivatoren am besten zusammen. Hier spielt die positive Auto- 

 katalyse anscheinend eine Hauptrolle. Wir haben aber auch „spezifische 

 Aktivatoren", die ebenfalls als Zellprodukte aufzufassen sind. Sie sind 

 häufig thermostabil. Man bezeichnet sie als Kinasen oder Ko-Enzyme. 

 Die Kinasen bewirken eine unmittelbare Aktivierung des noch nicht 

 wirksamen Vorenzymes, des Zymogens, das erst nach dem Hinzutritt 

 der Kinase zum wirksamen Enzym wird. 



Im allgemeinen darf der Katalysator nur durch seinen Kontakt mit 

 dem reagierenden Gemisch wirken, muß sich also in jedem Stadium der 

 Katalyse in Freiheit befinden. Wir kennen aber eine Reihe von Vorgängen, 

 bei denen der Katalysator selbst eine vorübergehende chemische 

 Bindung erfährt, wie bei der Bildung von Äther aus Alkohol unter 

 Schwefelsäurezusatz. Bekanntlich entsteht dabei als intermediäres 

 Produkt Äthylschwefelsäure. In diesen Fällen bezeichnen wir die Kataly- 

 satoren als sog. „Pseudokatalysatoren". 



Für die Enzymwirkung kann höchstwahrscheinlich eine vorüber- 

 gehende Bindung des Enzymes an das betreffende Substrat an- 

 genommen werden. Bei der Spaltung oder Zerlegung desselben findet 

 dann wieder eine Befreiung des Enzymes statt, worauf es neuerlich in 

 Tätigkeit treten kann. 



Für die Enzyme charakteristisch ist ihre Spezifizität. Durch die 

 Untersuchungen Emil Fischers über die Glukosidspaltung durch Enzyme 

 gelangten wir zu einer Erklärung der schon früher bekannten spezifischen 

 Eigenschaften der Enzyme. Man wußte ja, daß für die verschiedenen der 

 enzymatischen Spaltung unterliegenden Verbindungen bestimmte Enzyme 

 vorhanden sind. Emil Fischer konnte nun experimentell feststellen, daß 

 z. B. das a-Methylglukosid durch Invertin gespalten wird, während das 

 /3-Methylglukosid davon unbeeinflußt bleibt und nur vom Emulsin zerlegt 

 wird. Letzteres vermag aber nicht die Zerlegung des a-Methylglukosides 

 zu beschleunigen. Hier handelt; es sich um gleiche chemische Verbindungen, 

 die sich nur stereochemisch durch die Lagerung des asymmetrischen Kohleu- 

 stoffatoms unterscheiden. Sie besitzen also nur eine andere sterische 

 Konfiguration. Fischer dehnte seine Untersuchungen auch auf andere 

 enzymatische Spaltungen aus und aus den Ergebnissen dieser grundlegen- 

 den Arbeiten kann man den allgemeinen Schluß ziehen, daß ein Enzym 

 nur diejenigen Verbindungen zu spalten vermag, die mit dem 

 betreffenden Enzym ein sterisch gleichgelagertes Atom besitzen. 

 Die übrige Zusammensetzung derselben scheint belanglos zu sein. Dem- 

 nach kann ein Enzym auch mehrere verschiedene Verbindungen in den 

 Reaktionen beinflussen, sofern dieselben nur das für das Enzym passend 

 sterisch gelagerte Atom aufweisen, womit aber die Spezifizität der Enzyme 



