The Proteolytic Action of Papain 



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erlauben wurde. AuBerdem umschlicBen die massen- 

 dichteren Randlinien die Fibrillen nur tcilweise. An 

 den ubrigen Randteilen fehlt jedes Anzeichcn cincr 

 Verdichtung. Dadurch kann eine artefiziclle Natur 

 dieser Randlinien ausgeschlossen werden. Im Inne- 

 ren der Querschnitte sind weiterhin dichtere, mit 

 den peripheren D-Strukturen verbundene Netze er- 

 kennbar. 



Die im Inneren der Fibriile vorhandenen Liings- 

 strukturen, die wahrscheinlich mit den beschriebenen 

 Sub- Oder Protofibriilen identisch sind (4, 8, 14, 17, 

 19, 20, 23, 24), werden mit abnehmender Schnitt- 

 dicke und besonders nach dem Wegschneiden der 

 Querstreifung sichtbar. 



Der Verlauf der Liingsstrukturen ist, wie sich aus 

 Liings-, Schriig- und Querschnitten ergibt. nicht 

 genau parallel der Fibrillenachse. Zahlreiche Be- 

 funde lieBen an eine Torsionsstruktur (12, 16) den- 

 ken. Bei den in warmen Wasser gezerrten Priiparaten 

 ist der Verlauf in der Form eines abgeplatteten S 

 erkennbar. 



Die Liingsstrukturen stehen wahrscheinlich mit 

 einem interfibrillaren Kanaisystem in Zusammen- 

 hang. In einigen Bildern fanden wir Einmiindungs- 

 stellen. Ob dieses Kanaisystem, das keine eigene 

 Wandung zu besitzen scheint und in seiner GroBe 

 erheblich unter dem Durchmesser der Blut- und 

 Lymphcapillaren steht, eine Erniihrungsaufgabe be- 

 sitzt, laBt sich z. Zeit noch nicht entscheiden. 



Zusammenfassend erweist sich die Querstreifung 

 der Sehnenfibrillen als eine periphery die Fibriile 

 ringartig umfassende massendichtere Struktur fila- 

 mentarer Bauelemente, die, sich verzweigend, auch 

 die Nachbarfibrillen umgreifen konnen, wodurch der 

 laterale Zusammenhang der Sehne gesichert wird. 



LiTERATUR 



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673 (1955). 



The Proteolytic Action of Papain StLi(die(d by Means of the 



Electron Microscope 



G. Lelli and G. Arangio-Ruiz 



Istitiito Superiore di Sanita, Roma 



Ihe interest in morphological data on the pro- 

 teolytic activity of various ferments gave rise 

 to an electron microscopic study of the changes 

 that occur in collagen fibrils after treatment with 

 papain. 



Little of this kind of research is found in the litera- 

 ture, as enzymic activity is usually studied only from 

 the chemical side. Rudall (6) observed elcctron- 

 microscopically that lacerated bull tendon subjected 

 to the collagena.se of CI. Welchii showed a pointing 

 of the ends of the smaller fibrils and a broken-up 



15—568204 Electron Microscopij 



appearance of the larger ones. This morphological 

 finding has been reported in an authoritative article 

 by Robb-Smilh (5). 



Difterent agents can produce varying changes in 

 collagen more or less easily visible electron micro- 

 scopically. Collagen fibrils are very sensitive to 

 changes in the pH of the surrounding medium (4, 9). 

 These changes difter, often greatly, according to the 

 age of the body. Both acidity and alcalinity bring 

 about very considerable damage to the delicate 

 structure. 



