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werden sie undurclisiclitig und scheiden bei 59,6" das Eiweiss vollkommen 

 aus. Zusatz von geringen Mengen Säuren und Alkalien, sowie Beimengung 

 von neutralen Salzen bewirkt, dass die Coagulation bei anderen Tempe- 

 raturgraden eintritt. Wegen dieser Abhängigkeit vom Salzgehalt glaube 

 ich, dass ein Erkennen von Eiweissstoflfen in der Pflanzenzelle durch die 

 Bestimmung der Coagulationstemperatur nicht ausführbar sein wird, da 

 wir nicht feststellen können, wie gross die in einem Strukturelement vor- 

 handene Salzmenge ist. 



Im Vacuum wird schon bei 30 — 35" C. ein Theil des Eiweisses zuerst in 

 gallertigen, dann in festen faserigen, dem Blutfibrin ähnlichen Flocken abge- 

 schieden. Die salzärmste Eiweisslösung unterscheidet sich von der nativen 

 nicht wesentlich, sondern nur in der Form der Gerinnung. Die salzarme 

 wird durch Hitze (und durch Alkohol) opalisirend, ist sie concentrirt, so wird 

 sie durchsichtig, milchig, ohne beim Stehen sich zu klären und einen Boden- 

 satz zu bilden. In dem Maasse als sie im Salzgehalte der nativen sich 

 nähert, wird die Coagulation mehr grobflockig und setzt sich das Gerinnsel 

 leichter ab. Die überstehende Flüssigkeit klärt sich. Die durch Kochen 

 opalisirend gewordene Lösung scheidet aber sogleich flockiges Eiweissgerinn- 

 sel ab, wenn man Säuren oder Salze zusetzt (Hof mann p. 617). 



Möglichst salzfrei dargestelltes Serumalbumin gerinnt in ungefähr 1 proc. 

 Lösung bei circa 50", durch Zusatz von Kochsalz oder anderen Neutral- 

 salzen wu'd auch hier die Coagulationstemperatur erhöht. 



Getrocknetes Albumin kann auf 160" erwärmt werden, ohne dass es 

 seine Löslichkeit einbüsst, dies geschieht jedoch bei 170". 



Alkohol fällt vollständig. Der Niederschlag ist in Wasser nicht wie- 

 der löslich (sehr salzarmes Serumalbumin löst sich in Wasser wieder theil- 

 weise auf, wenn der Alkohol nicht zu lange gewirkt hat, bei längerer Alkohol- 

 wirkung wird es ganz unlöslich in Wasser). Salzarme Albuminlösungen, 

 denen zuviel Alkali oder Säure zugesetzt ist, sind durch Alkohol nicht fäll- 

 bar. Auch dialysirtes Albumin wird durch Alkohol leicht verändert. Sehr 

 verdünnter Alkohol gibt keinen Niederschlag, 50 procentiger gibt zuerst nur 

 eine Trübung, die sich langsam vermehrt. Selbst der frische Alkoholnieder- 

 schlag löst sich nicht in Ammoniak, dagegen geschieht dies in verdünnter 

 Kalilauge. Kalihaitiger Weingeist fällt nicht. 



Beim Schütteln der noch ungereinigten Albuminlösungen mit Aether 

 tritt allmählig Coagulation ein. Je mehr Alkalien und Salze vorhanden sind, 

 desto schwerer coagulirt das Albumin. Die durch das Schütteln mit Aether 

 entstehende Gallerte besteht aus lauter Kugeln, die wie Zellen aussehen, 

 und vollständig einem künstlichen Gewebe gleichen. 



Das Albumin wird leicht durch Pepsin in saurer Lösung, durch Trypsin 

 in neutraler oder schwach alkalischer Lösung verdaut. Eine Erhöhung der 

 Temperatur auf circa 40 — 45" C. beschleunigt den Vorgang. Es werden 

 zunächst Uebergangsproducte, Hemialbumose oder Propepton (Albumosen), 

 dann Pepton gebildet. Ueber die bei der Verdauung entstehenden Producte 

 findet man Näheres unter Albumosen und Pepton. 



