SOCIÉTÉ DE CHIMIE DE GENÈVE. 515 



Séance du J6 janmei' 4908. 



F. Reverdin et A. de Luc. Nitration du 3-iiiiro-4diinéthyIamino- 

 benzoate de méihyle. — A. Bach. Mode d'action de la tyrosinase. 

 — E. Khotinsky et B. Seregenkotï'. Composés organiques du si- 

 licium. 



M. F. Reverdin communique les résultats de recher- 

 ches, faites avec la collaboration de M. A. de Luc, sur la 

 nitration du S-nitro-Â-diméthijlamino-1-benzoate de mé- 

 thyle. Il se forme, suivant les conditions de l'opération, 

 le 3,o-dinitro-4-méthylnitrosamino-1 benzoate de méthyle 

 (point de fusion 88°). ou le dérivé nitraminé correspondant 

 (point de fusion 126''). La constitution de ces nouveaux 

 composés a été déterminée en les transformant dans 

 l'acide 3.o-dinitro-4-o.\y-l-benzoïque déjà connu. Les au- 

 teurs ont étudié l'action des acides, des alcalis et du phé- 

 nol sur ces produits, et, d'une manière générale, le pro- 

 cessus de leur formation. 



M. A. Bach entrelient la Société du mode d'action de la 

 tyrosinase. Lorsqu'on agite les solutions de tyrosinase avec 

 le carbonate de magnésie ou qu'on les précipite par l'al- 

 cool méthylique, on obtient des produits qui n'oxydent la 

 tyrosine que très lentement, mais qui provoquent la for- 

 mation caractéristique de mélamine. au bout d'un temps 

 relativement court, dès qu'ils se trouvent en présence de 

 peroxyde d'hydrogène. Celte réaction a été poursuivie 

 quantitativement par titrage du produit noir de l'oxydation 

 au moyen d'une solution de permanganate 0,002-normale, 

 en présence d'acide sulfurique, jusqu'à décoloration. Dans 

 des conditions encore mal déterminées, la solution de tvro- 

 sinase subit une modification qui lui fait perdre presque en- 

 tièrement sa faculté d'oxyder la tyrosine : par addition de 

 peroxyde d'hydrogène, celte faculté lui est rendue. La ty- 

 rosine n'est attaquée ni par le peroxyde d'hydrogène seul, 

 ni par le mélange de peroxyde et de peroxydase ordi- 

 naire. On doit conclure de ces faits que, comme l'oxydase 



