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ordinaire, la lyrosinase est formée d'une peroxydase spé- 

 cifique et d'une ojcygénase qui peut être remplacée par le 

 peroxyde d'hydrogène. 



Par la même méthode (titrage au permanganate), 

 M. Bach a déterminé l'influence des ferments et de la con- 

 centration du substratum sur la vitesse de réaction de la 

 tyrosinase. 11 a trouvé que la tyrosinase, au moins dans 

 les stades moyens de la réaction, agit indubitablement 

 selon la loi des masses. Les divergences que l'on observe 

 dans les stades initiaux et finaux s'expliquent par le fait 

 que la réaction a lieu plus lentement aux faibles concentra- 

 tions qu'aux fortes, et qu'à ces dernières l'action du fer- 

 ment est plus vite épuisée qu'aux premières; d'où il ré- 

 sulte que ce ne sont que les stades moyens de la réaction, 

 pendant lesquels le ferment se trouve en pleine activité, 

 qui sont comparables entre eux. 



M. E. Khotinskv a étudié, avec M. B. Seregenkoff. 

 l'action de quelques composés organomagnésiens sur 

 Véther orthosilicique. On obtient divers produits, selon les 

 conditions de l'expérience. L'un d'eux n'est ni fusible ni 

 volatil, se dissout dans l'éther et possède la formule 

 CtgHigSijO^; il est probablement identique à une subs- 

 tance déjà décrite par Polis. En faisant agir 4 mol. 

 CgHjMgBr sur 1 mol. 81(003115)4, on n'obtient que des pro- 

 duits mal définis et difficiles à purifier. Avec 1 mol. 

 CgHjMgBr et \ mol. Si(OC2H8)4, il se forme le corps 

 C6H5.Si(OC2H,)3, déjà préparé par Ladenburg. En rempla- 

 çant le bromobenzène par l'a-bromonaphtaline, les au- 

 teurs ont obtenu deux composés nouveaux : 

 C.oH^SiO.OH, point de fusion 239° 

 et C,oH7.Si(OC2H5)3, point d'ébullition 293-295°. 



Ici encore, la réaction a lieu beaucoup plus régulière- 

 ment si on prend C,oH,MgBr etSi(OC2H5)4 en proportions 

 équimoléculaires. 



