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Une troisième publicalion du même auteur (7) reprend les mêmes 

 idées en y ajoutant l'influence de la réaction du milieu sur l'activilé 

 du ferment. 



Unequatriéme publication du même auteur(8) démontre à nouveau 

 la décomposition de la tyrosinase en ses éléments, à l'aide de la 

 dialyse sur vessie de poisson ou de l'ultrafiltration sur filtre Bech- 

 hold, ou sur membrane. ^Nlais l'auteur laisse entendre que l'inhibi- 

 tion complète par dialyse n'a pas été obtenue, parce que l'a-tyro- 

 sinase est activée déjà par des traces de sel. 



L'auteur n'a pas pu obtenir d'activation avec les sels de mercure^ 

 de fer, de manganèse. 



Une cinquième publication de Haehn (9) étudie les deux fractions 

 de la dialyse. L'a-tyrosinase est de nature organique, instable vis- 

 à-vis de la chaleur, détruite à 80 degrés. Ce serait un corps protéique 

 un peu différent des matières protéiques habituelles. L'auteur 

 développe à nouveau la théorie de la multiplicité du ferment, 

 et d'après Bach, celle de l'oxydation de la tyrosine. 11 ajoute ce 

 détail : si on cuit de la mélanine rouge, elle se transforme immé- 

 diatement en mélanine noire. Celle-ci ne peut donc pas être rappor- 

 tée à un processus biochimique. Evidemment il s'est produit une 

 coagulation par la chaleur. 



Cette théorie de la formation des mélanines avait été donnée par 

 Folpmers (10) en termes semblables, tandis qu'un autre auteur, 

 Dodge (11) dans un travail malheureusement critiquable au point de 

 vue technique, indique que la désamination n'a pas lieu, que la 

 molécule de tyrosine est synthétisée en un composé plus complexe, 

 une partie des groupes -COOH étant détachée ou liée. 



Le fait le plus important qui se dégage de tous ces travaux est 

 celui qu'a apporté la dialyse. 



Mais ici encore, remarquons que les auteurs employent toujours 

 la tyrosine comme substrat. Cette réaction a évidemment des 

 avantages ; elle est en effet le réactif primitif de la tyrosinase, elle 

 est simple, puisqu'elle ne porte que sur un corps bien défini. Mais,, 

 elle présente aussi bien des désavantages : la tyrosine est peu soluble. 

 Il est donc difficile d'obtenir avec elle des réactions très fortes. 

 D'autre part, ce corps lient à la fois des acides aminés, par sa chaîne 

 latérale, et des phénols, par son noyau phénolique. Or, il se trouve 

 que ce que l'on est convenu d'appeler tyrosinase agit aussi bien 

 sur les phénols, en produisant des corps colorés mal définis Ihéori- 



