DELAUNAY ET BAILLY. ESSAI DES PAPAÏNES MÉDICINALES. 58; 



En raison de ses origines variées et des manipulations diverses qu'on 

 lui a fait subir, la papaïne pharmaceutique se présente sous différents 

 aspects, celui de poudres blanches, grises ou jaunâtres, ou sous celui de 

 paillettes. Plus importantes que ses variations d'aspect sont ses varia- 

 tions d'activité. Le produit obtenu à partir de larmes de latex bien 

 pures, recueillies dans de bonnes conditions et préparées par précipita- 

 tion alcoolique, atteint parfois un grand pouvoir protéolytique. Par 

 contre, il n'est pas rare de rencontrer des papaïnes commerciales tout 

 à fait inactives. 



Un simple dosage d'azote pratiqué sur quelques échantillons commer- 

 ciaux convainc bien vite de la variabilité de composition de ces papaïnes : 



/o 



d'azote. 



Échantillon A io,J8 



— B 9,63 



— G 8,48 



— D i,a3 



— E 1,82 



F 5,49 



11 paraît donc opportun de songer à l'unification des papaïnes médici- 

 nales et tout au moins d'exiger de celles-ci une activité protéolytique 

 minima. 



Voyons donc comment celle-ci peut être définie et mesurée. 



La papaïne est un ferment « protéolytique », c'est-à-dire qu'elle dis- 

 sout les substances protéiques et les réduit en un mélange de corps 

 moins complexes, en albumoses, en peptones et en amino-acides, pro- 

 duits ultimes de l'hydrolyse des peptides. Il importe cependant de dis- 

 tinguer, à ce point de vue, entre les digestions papaïniques de très longue 

 durée et les digestions brèves. Dans les premières seules on a vu appa- 

 raître les amino-acides, parmi lesquels on a pu extraire : glycocolle, 

 alanine, leucine, tyrosine, etc. (Emmerling, Kutscher etLoHMANN). En 

 admettant même que ces observations n'aient pas été troublées par 

 l'intervention de micro-organismes, en raison de l'asepsie insuffisante 

 des milieux en digestion, elles n'ont pas lieu de nous retenir ici, puisque 

 nous nous préoccupons de méthodes d'essai nécessairement limitées à 

 un temps très court. 



Or, dans les digestions brèves, la dégradation de la matière protéique 

 utilisée ne va pas au delà de la peptonisation, c'est-à-dire au delà de 

 la formation de polypeptides d'une certaine complication. A fortiori 

 est-ce le cas dans ces digestions brusques à haute température, si bien 

 étudiées par Delezenne, Mouton et Pozerski. A notre point de vue, la 

 papaïne apparaît donc comme un ferment solubilisant des matières pro- 

 téiques, peptonisant, et pas ou peu peptolytique. On peut, d'ailleurs, 

 s'en rendre compte directement. 



