254 Pohl, Bildung des Peptons außerhalb des Verdauungsapparats. 



nahm derselbe neutrale oder alkalische Eeaktion an, so verlor sich 

 der Peptongehalt. Obiges Verhalten könnte durch einen Gehalt des 

 Harns an Pepsin erklärt werden; dieser wurde von Brücke nach- 

 gewiesen, welcher eine Resorption des Pepsins im Darm annahm. 

 P. konnte im filtrirten Harn keine peptische Wirkung nachweisen, 

 wol aber im unfiltrirten, schleimhaltigen. Doch stammt der Pepton- 

 gehalt des Harns wahrscheinlich aus der Niere, denn das Gewebe 

 derselben ist nach P.'s Versuchen fähig, Serumalbumin und Fibrin zu 

 peptonisiren, noch mehr das der Lunge, weniger das Gewebe vom 

 Duodenum und Dünndarm. Aehnliche Beobachtungen wurden 

 früher von Eberle, E. Mitscherlich, Valentin, Frerichs, 

 Mulder und Kühne gemacht. In den Pflanzen wurde das Vor- 

 kommen Pepton bildender Fermente von Gorup-Besanez, Will, 

 Wurtz und Bouchut etc. nachgewiesen. P. experimentirte mit dem 

 Milchsaft von Carlca papmja, mit Penicillium sowie mit den Blät- 

 tern vieler Dikotyledonen und er steht nicht an, das in den verschie- 

 denen tierischen und pflanzlichen Geweben nachgewiesene Ferment 

 mit dem nur in saurer Lösung wirksamen Pepsin zu identifiziren. 



Kap. V. Die Rückverwandlung von Pepton in Eiweiß 

 geschient nach Henninger durch Erwärmen mit E ssig säure an- 

 hydrid auf 80°, oder durch Erhitzen des Peptons für sich auf 160 

 bis 180°, wie auch Hofmeister fand. Nach v. Wittich und Cohn 

 wirkt der galvanische Strom in gleicher Weise, nach P. jedoch 

 nur in Gegenwart von Salzen (Chlornatrium). Auch durch Alko- 

 hol und Salze wird das Pepton in Eiweiß übergeführt, wie Poehl 

 und A. Danilewsky fanden, ferner nach P. durch Eintragen von 

 Pepton in Natriumsulfat, welches in seinem Krystallwasser ge- 

 schmolzen wurde, oder durch Erwärmen mit Natriumsulfat im Kolben 

 am Rückflusskühler. Durch diese Einwirkungen, welche im wesent- 

 lichen als wasserentziehende zu betrachten sind, wird allmählich 

 ein immer schwerer lösliches und durch mehr Reagentien fällbares 

 Eiweiß gebildet. 



Kap. VI. Das optische Verhalten des Peptons wurde vom 

 Verf. eingehend studirt. Die spezifische Drehung von Fibrin- 

 pepton wurde von Hofmeister zu (a) d = — 63,5° bestimmt. 

 P. fand, dass das Vermögen der Peptonlösungen , die Ebene des po- 

 larisirten Lichts nach links zu drehen, mit zunehmender Verdünnung 

 wächst und bestimmte («) D = — 14,479 — 0,4929 q. Das spezi- 

 fische Lichtbrechungsvermögen nimmt dagegen mit der Kon- 

 zentration ab und beträgt nach P.: 0,4212 — 0,0008954 q. q misst 

 den Grad der Verdünnung und bezeichnet die Menge inaktiver oder 

 fremder Substanz (Wasser), welche sich in 100 Gewichtsteilen der 

 untersuchten Peptonlösung findet. 



Kap. VII. Das Verhältniss der Peptone zu den genuinen 

 Eiweißkörpern wurde von Thiry als Isomerie, von Herth 



