380 Samuely, Die neueren Forschungen auf dem Gebiet der Eiweißchemie. 



Dio Mehrzahl der Synthesen wurden an den synthetischen 

 Aminosäuren ausgeführt. Entsprechend ihrer Racemnatur ist auch 

 das entstehende Peptid ein Gemisch optischer Antipoden. Von 

 Wichtigkeit ist natürlich die Gewinnung optisch aktiver Polypeptide; 

 vereinzelte sind bereits aufgebaut. Auch diesem Ziel nähert sich 

 Fischer. Seitdem die Methodik der Darstellung aktiver Aminosäuren 

 ausgearbeitet ist. ist die Kuppelung derselben über den Weg der 

 Aminosäurechloride, nur eine Frage der Zeit und Arbeit. Gerade 

 diesen optisch aktiven Polypeptiden gebührt nun das Interesse, 

 da diese ganzen Synthesen auf die Synthese natürlicher, d. h. 

 optisch aktiver Proteine gerichtet ist, und diese Polypeptide, in 

 gewissem Sinn schon das Dipeptid, den einfachsten Eiweißkörper 

 im Sinne Fischer's, darstellen. 



Erfüllen nun diese Körper die Bedingungen, die wir von 

 eiweißähnlichen Substanzen verlangen dürfen, wenn wir von der 

 optischen Inaktivität absehen? 



Die Biuretprobe, die den Proteinen bis herab zu den Pep- 

 tonen zukommt, fällt für eine große Anzahl Polypeptide positiv 

 aus. Die Intensität der Farbenreaktion mit CuS0 4 in alkalischer 

 Lösung wächst mit der Länge der Kette. Bei Glyzinketten tritt 

 sie erst beim Tetraglyzinpeptid auf. Auch die Peptidester geben 

 die Reaktion. 



Die Bedingungen für das Entstehen dieser Reaktion sind nicht 

 klar. Die Biuretreaktion teilt also diesen Polypeptiden wenigstens 

 den Rang peptonähnlicher Körper zu. 



Mit zunehmender Gliederzahl zeigen die Peptide mehr und 

 mehr die Eigenschaften kolloidaler Körper; sie verlieren ihre Nei- 

 gung zu kristallisieren, ihre Lösungen lassen sich zu Schaum schlagen. 

 Entsprechend der hydrolytischen Proteinspaltung zerfallen die 

 Polypeptide beim Kochen mit Säuren in ihre Komponenten. Fünf- 

 stündiges Kochen genügt zu ihrer Aufspaltung, die Alkalihydrolyse 

 verläuft langsamer. Auch die Fällbarkeit mit Phosphorwolfram- 

 säure teilen verschiedene Peptide mit den Peptonen. 



Entscheidend für unsere Frage aber ist ihr Verhalten zu den 

 proteolytischen Verdauungsfermenten. Bisher war die Angreifbar- 

 keit einer Substanz durch Verdauungsfermente das Privileg der 

 Proteinsubstanzen. Nur die sogen. Curtius'sche Biuretbase, die 

 jetzt durch Curtius 1 ) als der Ester des Triglyzylglyzins erkannt wurde, 

 war nach Versuchen von Schwarzschild 2 ) durch Trypsin ge- 

 spalten. Fischer und Bergeil 3 ), vor allem Fischer und Abder- 



1) Th. Curtius. Ber. d. deutsch, ehem. Gesellsch. ?>7, V2H4. L904. 



2) Schwarzschild. Beitr. z. ehem. Physich Ü. Pathol. t, 15."). 1903. 



3) E. Fischer und P. Bergeil. Ber. d. deutsch, ehem. Gesellsch. 36, 2592. 

 L903. 37, 3103. 1904. 



