Samuely. Die neueren Forschungen auf dem Gebiet der Eiweißchemie. 381 



halden 1 ) haben nun nachgewiesen, dass schon relativ einfach 

 zusammengesetzte Peptide durch Trypsinwirkung in die freien Amino- 

 säuren zerfallen. Ohne auf die Details dieser Feststellung hier 

 einzugehen, ist damit die Zugehörigkeit der Peptide zu den Pro- 

 teinen erwiesen. Und für E. Fischer besteht kein Zweifel, dass 

 mit der Erkenntnis der amidartigen Bindung der Peptide die Frage 

 nach der Struktur der einfachen Eiweißkörper im Prinzip gelöst 

 ist. In den hochmolekularen Polypeptiden sieht er nicht nur die 

 Vorstufen zu den Peptonen, sondern vielmehr Peptone selbst, die 

 sich von den durch Proteinverdauung oder Hydrolyse dargestellten 

 und gereinigten Peptonen, nur durch ihre Reinheit und Einheit- 

 lichkeit unterscheiden. Sie sind chemisch wohl charakterisierte 

 Individuen, indes jene physiologische Begriffe sind, d. h. physi- 

 kalische Gemische zahlreicher solcher Polypeptide. 



Eine Form der Verkettung der Aminosäuren nach dem Typus 

 der Polypeptide ist im Protein somit sichergestellt, Dass sie nicht 

 die einzige Bindungsform ist, steht außer Zweifel. Eine schon be- 

 kannte andere Bindung liegt dem weit verbreiteten Arginin zu- 

 grunde: Imidbindung des Guanidin an Aminovaleriansäure. In 

 seinem Vortrag nun hat Fischer erklärt, dass alle Analogien der 

 Peptide mit Proteinen an sich keine Basis liefern, um nicht ihre 

 Präformation im Eiweißmolekül als Glaubenssache hinzunehmen. 

 Fischer hat sich daher schon lange bemüht, seine Anschauung 

 durch das Experiment zu bekräftigen und aus genuinem Protein 

 ein solches Polypeptid direkt zu isolieren. Dieses Schlussglied 

 seiner Beweiskette hat Fischer nun auch gebracht. 



Man hat sich schon lange Mühe gegeben, durch partiellen Alt- 

 bau des Eiweiß, d. h. durch weniger eingreifende Mittel als heiße 

 Mineralsäuren, einfacher zusammengesetzte Zwischenprodukte und 

 Vorstufen der Aminosäuren zu isolieren. Dies Bestreben machte 

 uns mit den Albumosen und Peptonen bekannt, und lehrte uns 

 die biuretfreien Abbauprodukte kennen, die Hofmeister 2 ) „Pep- 

 toide" nannte, und von Zunz 3 ), Pick 4 , Pfaundler 5 ) und Reach ü ) 

 bei der Pepsinverdauung gefunden wurden. Durch Einwirkung von 

 verdünnter Salzsäure (12,5 °/ ) gewann Siegfried 7 ) ein kristalli- 

 sierendes Pepton, das Glutokyrin und Kaseinokyrin, das durch 



1) E. Fischer und IE. Abderhalden. Über das Verhalten verschiedener 

 Polypeptide gegen Paukreassaft. Zeitschr. f. physiol. Chem. 40, 52. 1905. 



2) F. Hofmeister. Ergebnisse der Physiologie. I, 1, 759. 



3) E. Zunz. Zeitschr. f. phys. Chem. 28, 132. 1899. 



4) F. Pick. Ibidem. 28, 219. 1899. 



5) M. Pfaundler. Zeitschr. f. phys. Chem. 30, 90. 1900. 



6) P. Reach. Beitr. z. chem. Phys. u. Pathol. 4, 139. 



7) Vgl. Siegfried. Ber. d. math. phys. Klasse der kgl, sächs. Gesellseh. 

 der Wissenschaften zu Leipzig. 2. Nov. 1903. 55, 63. 1903. Zeitschr. t. phys. 

 Chem. 38', 259. 1903. Ibidem. 43, 44, 40. Hin:». 



