Samuely, Die neueren Forschungen auf dem Gebiel der Eiweißchemie. 383 



Fischer 1 ) festgestellte Angreifbarkeit der Peptide durch Fermente 

 Die hier zu behandelnden Erscheinungen sind von allergrößtem 

 biologischen Interesse, da sie uns nicht nur in der Peptid forschung, 

 sondern auch in der Erkenntnis des Fermentchemismus Perspektiven 

 eröffnen. Dies rechtfertigt ein eingehenderes Referat, das im wesent- 

 lichen wörtlich nach Abderhalden zitiert ist 1 ). 



Die folgende Tabelle zeigt das Verhalten der bis jetzt unter- 

 suchten Peptide gegen Pankreasferment. 



Hydrolysierbar. Nicht hydrolisierbar. 



Alanyl-Glyzin. Glyzyl-Alanin. 



Alanyl-Älanin. Glyzyl-Glyzin. 



Alanyl-Leuzin A. Alanyl-Leuzin ß. 



Leuzyl-Isoserin. Leuzyl-Alanin. 



Glyzyl Tyrosin. Leuzyl-Glyzin. 



Alanyl-Glyzyl-Glyzin. Leuzyl-Leuzin. 



Leuzyl-Glyzyl-Glyzin. Glyzyl-Phenylalanin. 



Glyzyl-Leuzyl-Alanin. Leuzyl-Prolin. 



Alanyl-Leuzyl-Glyzin. Aminobutyryl-Glyzin. 



Dialanylzystin. Aminobutyryl-Buttersäure A. 

 Dileuzyl-Cystin. » » "• 



Tetraglyzyl-Glyzin. Diglyzyl-Glyzin. 



Triglyzin-Glyzinester. Triglyzyl-Glyzin. 



Dileuzyl-Glyzyl-Glyzin. 



Aus einem Vergleich der Tabelle folgt, dass nicht alle Poly- 

 peptide durch Ferment angreifbar sind. Die Einflüsse für den 

 Widerstand oder das Weichen gegen die Fermentkraft sind nicht 

 eindeutig; scheinbar geringe Bedingungen wirken hier entscheidend 

 mit und bestätigen wiederum, wie fein die Fermente in ihrem 

 Chemismus auf ganz bestimmte Bindungs- und Strukturformen ein- 

 gestellt sind. 



Abderhalden unterscheidet schon jetzt 4 Punkte: 



1. Einfluss der Struktur: als Beispiel führt er das verschiedene 

 Verhalten der isomeren Glyzyl-Alanin und Alanyl-Glyzin an. 



2. Einflüsse der einzelnen Aminosäuren: Die Hydrolyse wird 

 befördert, wenn das Alanin als Azyl voranstellt (Alanyl-Glyzin, 

 Alanyl-Alanin, Alanyl-Leuzin). Ebenso wirken die Oxysäuren, 

 Tyrosin und Isoserin, wenn sie endständig sind. Die Dipeptide, in 

 denen das Leuzyl als Azyl fungiert, sind fermentfest. Abder- 

 halden vermutet, dass das elektronegative oder positive Verhalten 

 der jeweiligen Säuren hier mit- entscheidet. 



3. Einfluss der Zahl der Aminosäuren : Mit Zunahme der Länge 

 der Kette tritt die Fermentempfindlichkeit auf. Dies lehrt das Bei- 



1) E.Fischer U.Abderhalden. I.e. Zeitschr. f. phys. Chem. 40,52. 1905. 

 Vgl. auch E. Abderhalden. Neuere Forschungen aus dem Gebiet der Eiweiß- 

 chemie III in Medizinische Klinik 1905. 1, 13. 2, 38. Ferner: Neuere Ergebnisse 

 auf dem Gebiet der Eiweißchemie und Physiologie. Ibidem 190f>. 40, 47. 



