H84 Samuely, Die neueren Forschungen auf dem Gebiet der Eiweißchemie. 



spiel der gleichnamigen Glyzylketten, die erst vom Tetraglyzyl 

 spaltbar weiden. Das gleiche gilt vom Leuzyl-Glyzyl-Glyzin, das 

 im Gegensatz zum Leuzyl-Glyzin spaltbar ist. Auch die Verände- 

 rungen, die am Karboxyl vor sich gehen, entscheiden die Spaltbar- 

 keit, denn die Ester des Triglyzylglyzins ist spaltbar, das freie 

 Peptid aber nicht. 



4. Einfluss der Konfiguration: Es hat sich gezeigt, dass bei 

 den Versuchen mit racemischen Peptiden die Spaltung asymetrisch 

 verläuft, d. h. es wird nur die eine optische Komponente vom Fer- 

 ment gespalten. „Als Produkte resultieren nur diejenigen aktiven 

 Aminosäuren, die auch in gleicher optischer Eigenschaft in <\< i \- 

 Natur vorkommen." Aus diesen Beobachtungen aber folgt, dass 

 einerseits das Ferment geeignet ist, Konstitutionsaufschlüsse zu 

 geben, dass andererseits die natürliche Fermentkraft nur darauf 

 eingerichtet ist, die bei der Verdauung entstehenden natürlichen 

 Peptide zum Wiederaufbau von natürlichem Körpereiweiß aus- 

 wählend vorzubereiten. Wir werden später sehen, dass ähnliche 

 selektive Prozesse sich im intermediären Gewebsstoffwechsel ab- 

 spielen, für die wir bekanntlich die intrazellulären Fermente in 

 Anspruch nehmen. 



5. Einfluss der Fermentnatur: Abderhalden und Fischer 

 machten die Beobachtungen, dass die synthetischen Polypeptide 

 ohne Ausnahme durch käufliches Trypsin oder Pankreatin ge- 

 spalten werden, dass die obigen Befunde der Spaltung sich nur 

 bei Anwendung von reinem aktivierten Pankreassaft, nach Pawlow 

 aus einer Fistel gewonnen, erzielen lassen. Daraus aber ergibt 

 sich die für die Biologie bedeutungsvolle Aussicht, mit Hilfe dieser 

 Polypeptide auch die Zusammensetzung und Einheitlichkeit von 

 Fermenten zu prüfen, denn die generelle Wirksamkeit von käuf- 

 lichen proteolytischen Präparaten kann nur darauf zurückgeführt 

 werden, dass es sich bei ihnen um ein Gemenge mehrerer Fer- 

 mente handelt. 



Fischer und Abderhalden heben hervor, dass der große 

 Erfolg der Fermentversuche sich besonders bei Prüfung der optisch 

 aktiven Peptide, deren Untersuchung zurzeit im Gang ist, kund- 

 geben werden und dass es so gelingen mag, die Peptide in Gruppen 

 einzuteilen, die den natürlichen Bindungsformen im Protein mehr 

 oder weniger nahe stehen. (Schluss folgt.) 



Verlag von Georg Thieme in Leipzig, Babensteinplatz 2. — Druck der k. bayer. 

 Hof- und Univ.-Buchdr. von Junge & Sohn in Erlangen. 



