Samuely, Die neueren Forschungen auf dem Gebiet der Eiweißchemie. 4, > 1 



halden und P. Rona) 1 ) wurden total oxydiert, der Stickstoff bei 

 subkutaner Einverleibung zum Teil retiniert. Glyzyl-Glyzin, Alanyl- 

 Alanin, Diglyzyl-Glyzin, Alaninanhydrid und Glyzinanhydrid (E. 

 Abderhalden und J. Ternuchi) 2 ) riefen alle eine Steigerung 

 des Harnstoffs hervor, dürften also über die freien Aminosäuren 

 oxydiert worden sein. Da einzelne dieser Peptide trypsinresistent 

 sind, sich aber per os oder subkutan nicht verschieden verhielten, 

 so muss die Spaltung des Peptids entweder durch andere Darm- 

 fermente (Erepsin nach Coli nheim !) oder durch Zellfermente jen- 

 seits des Darmes in den Geweben vollzogen sein. Es ist nicht 

 unmöglich, dass bei weiterer Prüfung auch Peptide gefunden werden, 

 die auch gegen diese Fermenthydrolysen resistent sind und unver- 

 ändert im Harn wieder erscheinen Solche Versuche wären dann 

 ebenso für die Erklärung noch unbekannter intermediärer Stoff- 

 wechselprozesse wie für den Gang der folgerichtigen synthetischen 

 Verknüpfung der Aminosäuren gleich wichtig. 



Es unterliegt keinem Zweifel, dass die Peptidbindungsform, 

 d. h. die Säureamidbindung im Eiweiß primär vertreten ist. Bei 

 der unendlich großen Anzahl der Bausteine aber ist die Vorstellung 

 des Proteinmoleküls als eine einzig große Kette nicht erschöpfend. 

 Andere Bindungsformen sind schon früher direkt oder indirekt 

 nachgewiesen. Fischer hält es für sehr wahrscheinlich, dass auch 

 die Form der beschriebenen Ringkomplexe, der Diketopiperazine 

 primär vertreten ist und die zahlreichen Hydroxyle der wichtigen 

 Oxyaminosäuren und die Aminodikarbonsäuren die Möglichkeit 

 für zahllose Verkettungen durch Anhydrid, Ester und Äther- 

 bindung bieten. 



Dass durch diese synthetischen Arbeiten der Biologie eine 

 ganze Zahl neuer Methoden, neuer Fragestellungen und neuer Tat- 

 sachen erschlossen ist, ist bereits mehrfach gesagt. Es ist in erster 

 Linie das Verdienst von Abderhalden, durch systematische Stu- 

 dien neue Impulse gegeben zu haben. Zuerst mit Fischer , danach 

 mit einer großen Zahl von Schülern hat Abderhalden nach der 

 Estermethode eine Übersicht über die Zusammensetzung der meisten 

 bekannten Eiweißkörper gegeben, in der Erkenntnis, dass bei 

 der Vielgestaltigkeit der Eiweißarten nicht ihre physikalischen 

 Eigenarten, sondern die Zahl und Menge ihrer letzten Bausteine 

 nach totaler Aufspaltung, eine physiologische Klassifikation er- 

 möglicht. 



Das Resultat dieser systematischen Arbeit ist ein Zahlenmaterial 

 von Ausbeuten an Monoaminosäuren aus den verschiedensten Pro- 



1) E Abderhalden und P. Rona. Das Verhalten des Glyzyl-1-Tyrosins 

 im Organismus des Hundes bei subkutaner Einführung. Ibidem. 46, 170. 1905. 



2) E. Abderhalden und J. Ternuchi. Über den Abbau einiger Peptide 

 und Aminosäuren im Organismus des Hundes. Ibidem; 47, 150. 1906. 



