374 Samuely, Die neueren Forschungen auf dem Gebiet der Eiweißchemie. 



Bedeutung, weil in ihnen auch der heterozyklische Kern im Protein 

 vertreten ist. Für das Histidin steht zurzeit noch ein Kon- 

 stitutionsbild zur Diskussion, das Pauly 1 ) wahrscheinlich gemacht 

 und das von Knoop und Windaus 2 ) durch Synthese bekräftigt ist. 

 Danach handelt es sich um eine a-Amino-/?-Imidazolpropionsäure. 



Das im Protein vorkommende Zystin ist das Disulfid des 

 Zysteins; die oben angeführte richtige Formel stammt von Fried- 

 mann 3 ). Neuberg und Mayer 4 ) haben nun zweierlei Zystine 

 unterschieden, ein Proteinzystin und ein Steinzystin, wie es in 

 Blasenzystinsteinen vorkommen soll. Bei letzterem soll die Thio- 

 gruppe in a, die Aminogruppe in /^-Stellung stehen. Nach Unter- 

 suchungen von Fischer und Suzuki 5 ) liefern diese angeblich ver- 

 schiedenen Zystine identische Ester und Chloririerungsderivate, so 

 dass eine Unterscheidung nicht aufrecht erhalten werden kann. 



Das Tryptophan ist durch eine Darstellungsmethode nach 

 Hopkins und Cole 6 ) in kristallisiertem Zustand zugänglich geworden 

 und in seiner Zusammensetzung erkannt. 



Das Leuzin kommt im Protein in zwei Formen vor. F. Ehr- 

 lich 7 ) konnte das vermeintlich einheitliche Proteinleuzin und die 

 Säure der ölten mitgeteilten Struktur und ein Isoleuzin trennen. 

 Für dieses ist die Formel, einer a-Aminoäthylmethylpropionsäurc 

 wahrscheinlich. 



Es ist nun die Frage aufgeworfen, ob die bei der Hydrolyse 

 entstehenden Aminosäuren primär im Eiweißmolekül vertreten oder 

 etwa sekundär durch Säurewirkung entstanden sind. Diese Frage 

 ist nicht für alle Substanzen einheitlich zu beantworten. 



Es lässt sich vorstellen, dass einzelne aus gemeinsamen Grund- 

 komplexen und Atomgruppierungen hervorgehen 8 ). Da aber unter 

 verschiedenartiger Methodik der Aufspaltung dieselben Produkte kon- 

 stant entstehen, dürfte die Mehrzahl dieser Säuren als präformierte 

 Substanzen gelten. Aus ihrer Gegenwart erklären sich manche Re- 

 aktionen des originären Eiweißmoleküls. Die Zystinanwesenheit 



1) Pauly, Zeitschr. f. physiol. Chemie. 42, 508. 1904. 



2) F. Knoop und A. Windaus. Die Konstitution des Histidins. Beitr. z. 

 ehem. Phys. und Path. 7, 144. 1905. 



3) E. Fried mann. Über Konstitution des Zystins. Beitr. z. ehem. Phys- 

 und Path. 111,1. 1902. 



4) C. Neuberg und P. Mayer. Über Zystein. Zeitschr. f. phys. Chemie. 

 1-1, 161. L905. 



.")) E. Fischer und U. Suzuki. Zur Kenntnis des Zystins. Ibidem. 

 45, 405. 1905. 



0) G. Hopkins u. S. W. Cole. The Constitution of tryptophane etc. Journal 

 of Physiology. Vol. 27, S. 418. L901. Vol. 29, S. 451. 1903. 



7) F. Ehrlich. Über das natürliche isomere des Leuzins. Chem. Ber. 37, 

 1809. L904. 



8) Low. Einige Bemerkungen über die Zuckerbildung aus Proteinen. Beitr. 

 z. ehem. Phys. und Path. 1. 567. 1900. 



