432 Samuely, Die neueren Forschungen auf dem G-ebiet der Eiweißchemie. 



teinen. Für den Biologen aber ist die Kenntnis einer auch nur 

 annähernd quantitativen Zusammensetzung deshalb von Wert, weil 

 sie indirekte Schlüsse gestattet über Prozesse, die sich der direkten 

 experimentellen Beobachtung entziehen. Denn erst wenn man Ver- 

 gleichswerte für die Zusammensetzung der lebenerhaltenden und 

 der lebenführenden (Nahrungseiweiß — Körpereiweiß) Substanzen 

 kennt, sind Schlüsse möglich, über die notwendigen Umwand- 

 lungen, die der Organismus vollzieht, um fortzuleben. 



Die bis jetzt von der Fischer'schen Schule hydrolisierten Ei- 

 weiße sind: das Kasein, Seidenfibroin, Seidenleim, Eieralbumin, Gela- 

 tine, Hörn, Oxyliämoglobin, Edestin, Serumalbumin, Zein, Sahnin, 

 Thymushiston, Elastin, Gliadin, Serumglobulin, Ovomucoid, Eiweiß 

 aus Kiefersamen, Konglutin, Keratin aus Pferdehaaren, aus Gänse- 

 federn, Bence Jones'sches Eiweiß. Von anderen Autoren stammen 

 die Analysen der Eiweißkörper im Kolostrum, der Monoamino- 

 säuren in Keimpflanzen, Eiweiß der Lupinensamen, Nukleoproteid 

 der Leber. 



An der Mehrzahl war bereits eine Bestimmung der Diamino- 

 säuren durchgeführt (Kossei und seine Schüler). 



Die Diaminosäuren sind quantitativ bei einer großen Anzahl 

 anderer Proteine, speziell den Protaminen aus den Testikeln ver- 

 schiedener Fische bestimmt, in denen sie entweder die einzigen 

 oder doch die überwiegenden Glieder sind. 



Es ist hier nicht der Ort, eine Übersicht in Zahlen zu gelten. 

 Vergleiche hierzu die übersichtliche Tabelle in Cohnheim, Chemie 

 der^Eiweißkörper, 1904, II. Auflage, S. 42 ff. 



Über die Einschränkung, die dem Begriff „quantitativ" bei den 

 dort angeführten Zahlen zu erteilen ist, ist bereits gesprochen 

 worden. Quantitativ ist bis heute noch kein Protein aufgespalten. 

 Der Theorie am nächsten stehen die Ausbeuten des Globin mit 

 72°/ , Fibroin mit 73% und 2 Protaminen mit 84°/ . Auch die 

 Schwierigkeit, ein reines Ausgangsmaterial zu erhalten, schmälert 

 den Wert der Ausbeutezahlen. Selbst die Kristallisationsfähigkeit 

 des Proteins ist kein Bürge für absolute Einheitlichkeit. So fand 

 Abderhalden nach einmaligem Umkristallisieren im Globin 0,62°/ 

 Glykokoll, während es nach zweimaligem Kristallisieren Glykokoll- 

 frei war. Bedeutungsvoll aber bleiben die Zahlen als Vergleichs- 

 werte. 



Das wesentliche Resultat dieser Untersuchungen ist das, dass 

 alle untersuchten Proteine, ob animalischer oder pflanzlicher Her- 

 kunft, qualitativ mit geringen Ausnahmen gleich zusammengesetzt 

 sind. Mit Ausnahme des Glykokoll in 8 Fällen, finden wir sämtliche 

 früher angeführten Aminosäuren im Eiweißmolekül vertreten. In 

 der quantitativen Verteilung dieser Säuren aber begegnen wir 

 den erheblichsten Differenzen. Abderhalden macht nun mit Recht 



