Samuely, Die neueren Forschungen auf dem Gebiel der Eiweißchemie. 433 



darauf aufmerksam, dass die qualitative Konstanz nach unseren bis- 

 herigen Kenntnissen nicht aussehließt, „dass nicht doch für ein be- 

 stimmtes Protein auch ein bestimmtes, bis jetzt unbekanntes 

 Spaltungsprodukt existiert", da ja alle Bausteine noch nicht auf- 

 gefunden sind. Die quantitative Zusammensetzung aber darf sicher 

 als eine Funktion der Artgeschlossenheit des Proteins angesehen 

 werden. 



Wesentlich ist, dass wir das Glykokoll in einzelnen Proteinen, 

 z. B. dem Kasein, dem Serumalbumin und dem Globin vermissen. 



Als Illustration der quantitativ verschiedenen Zusammensetzung 

 seien hier Beispiele angeführt. 



Kasein 



(Kuh) 



Leim 



Hörn 



Serum- 



albumin 



Gliadin 



(Pferö) 



Glykokoll 



Alanin 



Leuzin 



«-Pyrrolidinkarbonsäure 



Phenylalanin 



Glutaminsäure .... 

 Asparagnisäure . 



Zystin 



Aminovaleriansäure . . . 



Serin 



Ty rosin . .... 



Oxy-Pyrrolidinkarbonsäuic 



Lysin 



Argiuin ....... 



Histidin u. s. f 



0.— 

 0.9 



10.5 

 3.1 

 3.2 



10.7 

 1.2 

 0.06 

 1.0 

 0.23 

 4.5 

 0.25 

 5.8 

 l.sl 

 2.59 



16.5 

 0.8 

 2.1 

 5.2 

 0.4 

 0.88 

 0.56 



3.0 

 2.75 2 



7.62 

 0.40 



0.34 

 1.20 

 18.30 

 3.6 

 3.0 

 3.0 

 2 50 



5.70 



0.68 



0.— 

 2.68 

 21 ),1S 

 3.04 

 3.08 

 1.52 

 3.12 

 2.53 



0.6 

 2.1 



0.68 

 2.66 

 6.0 

 2.4 

 2.6 

 27.6 



Die Tabelle ist zum Teil der Arbeit von E. Abderhalden 

 entnommen (Abbau und Aufbau der Eiweißkörper im tierischen 

 Organismus. Zeitschr. f. phys. Chem. 44, 17. 1905), die dem Referat 

 über diese Fragen wesentlich zugrunde liegt. 



Man sieht aus der Tabelle die ganz erheblichen quantitativen 

 Unterschiede, die besonders für das Glykokoll, das Leuzin und die 

 Glutaminsäure eklatant sind. Im Globin fand Abderhalden 

 sogar 30°/ im Serumalbumin, 20°/ Leuzin. Was die Zusammen- 

 setzung speziell der Körpereiweiße betrifft, so hat zuerst Kraus 1 ) 

 auf Basis von Hydrolysen von normalen und phloridzinvergifteten, 

 d. h. diabetischen Tieren die Ansicht ausgesprochen, dass die Körper- 

 Proteine sich in ihrer Zusammensetzung mit dem physiologischen 

 oder pathologischen Bedingungen verändern sollten. Auch Umber 2 ) 

 will gezeigt haben, dass man das Körpereiweiß durch Fütterung 



1) F. Kraus. Phlorhidzindiabetes und ehemische Eigenart. Deutsehe Med. 

 Wochenschrift. 1903, Nr. 14. 



2) F. Umber. Über Abänderung chemischer Eigenart durch partiellen Ei- 

 weißabbau im Körper. Berl. Klin. Wochenschrift. Nr. 39, 1903. 



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